Материал: Павлов, Борис Алексеевич. Курс органической химии учебник для химических техникумов

Внимание! Если размещение файла нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам

3 5 0

ГЛ. XV. Белковые вещества

животного

и находятся в скелете и в соединительной ткани.

К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Кератин является главной составной частью волос, рогов,

копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то останется мягкая кожа, состоящая

из кератина; из кератина состоит и та

кожица,

которая следует

за скорлупой яйца. По химическому

составу

кератин богат

серой.

Коллагены. Чрезвычайно распространены в животных орга­ низмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они нахо­ дятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неор­ ганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

При кипячении с водой или при действии перегретого водя­ ного пара коллагены образуют клей. Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество—оссеин. При обра­ ботке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатиной. Особенно чистая желатина получается из рыбьего пузыря кипячением его с водой.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Нити сырого шелка состоят из белкового вещества-^фиброи­ на, покрытого другим белковым веществом, играющим роль шел­ кового клея, — серицином. При кипячении с водой шелк осво­ бождается от клея, который при этом переходит в раствор.

185. Протеиды. 1. Фосфоропротеиды содержат в своем со­ ставе фосфор. Они, в противоположность протаминам, облада­ ющим, как указано выше, основными свойствами, имеют опре­ деленно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфоропротеидов является ка­ зеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислот­ ным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах ще­ лочей, образуя с ними соли. Так, в молоке казеин находится в виде своей кальциевой соли. Соли казеина называются казеи­ натами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кис^ лот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. При стоя­ нии молока молочный сахар, который входит в его состав, дей­ ствием молочнокислых бактерий превращается в молочную кис­ лоту. Получившаяся кислота и осаждает казеин из его кальцие­

вой

соли в виде студенистой массы. Нагреванием этой массы

до

35—40° получают творог.

185. Протеиды

351

При. действии на молоко сычужных энзимов казеин претер­ певает значительное изменение и превращается в нераствори­ мый параказеин, который выпадает в виде сгустка. При даль­ нейшей обработке этого сгустка получается сыр, состоящий главным образом из параказеина. При изготовлении подобных сыров, которые, в отличие от кисломолочных, называются сы­ чужными, пользуются вытяжкой энзимов из сычуга теленка.

Казеин применяется для изготовления твердой, напоминаю­ щей рог пластмассы — галалита. Для получения галалита ка­ зеин смешивают с водой, красками и наполнителями, прессуют под давлением, и полученные пластины обрабатывают форма­ лином. Казеин содержит фосфор в виде сложного эфира фос­ форной кислоты.

Из других фосфоропротеинов следует отметит вителлин, ко­ торый находится в желтке куриного яйца.

2. Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осто­ рожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными вещест­ вами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотсодержащие органические вещества группы пи­ римидина и группы пурина.

3. Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин — красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, со­ единяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, кото­ рый, отдавая свой кислород другим веществам, снова превра­ щается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способ­ ствует протеканию в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуля­ цию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Характерной, особенностью гемоглобина является его способ­ ность соединяться с окисью углерода, после чего он теряет спо­ собность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действие окиси углерода.

Гемоглобин представляет собой соединение белка глобина с красящим началом гемохромогеном. Вне организма гемоглобин, при действии воздуха, превращается в метгемоглобин, который отличается от оксигемоглобина прочностью связи с кислородом. При обработке ледяной уксусной кислотой метгемоглобин расщеп­ ляется с образованием глобина и гематина С з^згС ^Ы Д ^О Н ). Обработкой метгемоглобина тем же реактивом, но в присутствии

3 ') 2

ГЛ. XV. Белковые вещества

NaCl, получается хлористая соль гематина, называемая гемином, Сз4Н3204К’4реС1. Гемин образует характерные красно-коричне­ вые таблички, которые дают возможность открыть присутствие крови в пятнах даже через несколько лет. Гематин очень близок

кгемохромогену, но все же от него отличается.

4.Глюкопротеиды. Некоторые белки этой группы встреча­ ются в слизистых выделениях животных организмов и обуслов­ ливают свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе (подчелюстная железа—одна из слюнных желез), печени, железах желудка и кишечника. Другие глюко­ протеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном те­ ле глаза и т. д. Исследованные представители глюкопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

186.Понятие о химическом строении белков. Как мы неодно­ кратно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воз­ действию химических реактивов в органических молекулах явля­ ются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих свя­

зей; гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического рас­ щепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белко­ вые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до «-аминокислот. Если в состав белка входят только различные «-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми соб­ ственно белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соеди­ нений, принадлежащих к иным классам органических и неорга­ нических соединений.

Каковы лее основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Еще в 1891 году А. Я- Данилевский высказал предположение, что это—амидные связи, образованные карбок­ силом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой:

Н2 М—СНа—C ^ h + HNH-CH2-COOH — H3 N—СН2 —СО—NH—СН2—с о о н

Такого рода связи носят название «пептидных связей». Этим пу­ тем могут быть соединены 2, 3, 4... остатка одинаковых или раз­

ных а-аминокислот в

виде дипептида, трипептида, тетрапептида

и т. д.; подобные соединения называют полипептидами.

Это предположение

было впоследствии доказано Гофмей­

стером и Э. Фишером

(1902).

186. Понятие о химическом строении белков

353

Примерами соединений с пептидными связями являются:

H2N—с н о - •NH— СН—СО -NI-I—СН,—СООН

.1 I

СН СН,

СН3/ \сн*

валилаланилглицин

HSN—СН2—СО—NH—СН2—СО—NH—СН2—СО—NH—СН—СООН

триглицилаланин

ИТ. Д.

Вполипептидах на одном конце цепи находится свободная аминогруппа, а на другом—карбоксильная.

Кроме таких цепочных систем, как показал Н. Д. Зелинский с сотрудниками, а позднее Э. Абдергальден, в белках, несом­ ненно, существуют и замкнутые цепи в виде циклических «ан­ гидридов»—дикетопиперазинов:

 

NH

 

NH

Ос \ н 2

/

\

ОС

с н - -сн.

н2с

СО

нс

со

\

/

| \

/

 

NH

Н3С

NH

Возможно также образование многозвенных колец, составленных из нескольких остатков различных аминокислот. До сих пор в полной мере еще не выяснено точно, как эти кольчатые си­ стемы связаны с полипептидными цепями.

Очень существенную роль играет дисульфидная связь, обра­ зующаяся путем соединения остатков цистеина через серу:

НООС—СН—СН2—S—S—СН2—СН—СООН

I

I

Ш 2

NH,

Таким образом, пептидные цепи могут быть «сшиты» дисульфидными мостиками. Расщепление пептидной связи происходит при гидролизе, дисульфидная же связь разрывается путем вос­ становления:

—СО—СН—NH—

 

 

СН.

 

—СО—СН—NH—

I

 

 

S

+2Н

СН2—SH

S!

 

СН2—SH

сн 2

 

—NH—СН—С О -

—NH—СН -СО —

2 3 — 7 7 9

3 54 Гл. XV. Белковые вещества

По всей вероятности, и гидроксильные группы сс-амино-(5-окси- кислот [НО—CH2—CH(NH2) —СООН—серин] также принимают какое-то участие в образовании цепей по типу сложных эфиров. Однако это до сих пор в полной мере еще не доказано.

Кроме этих чисто ковалентных связей, между полипептидными цепями и циклами действуют силы ассоциации*.

Не следует забывать, что среди аминокислот, входящих в со­ став природных белков, имеются также моноаминодикарбоновые кислоты и диаминомонокарбоновые кислоты. Избыток первых в данном белке увеличивает его кислотный характер. В белках основного характера содержится некоторый избыток диамино­ кислот.

Ряд характерных реакций белков обусловлен нахождением феноламинокислот (тирозин—стр. 449) и аминокислот, включа­ ющих гетероциклические системы: триптофан (стр. 528), пролин

(стр. 524) и др.

Все а-аминокислоты (кроме гликокола) имеют асимметриче­ ский атом углерода; при этом существенно отметить, что амино­

кислоты, входящие в состав природных

белков,

принадлежат к

L-ряду:

 

 

СООН

СООН

 

К

R

 

Изучение аминокислотного состава

белков

является очень

сложной задачей, так как приходится

подвергать разделению

смесь близких по составу и строению веществ. Большим прогрес­ сом в этом вопросе было применение метода хроматографиче­ ской адсорбции, открытого русским ботаником М. С. Цветом.

Изложение этого метода будет дано на стр. 526. Теперь же отметим, что для изучения продуктов гидролиза белков наибо­

лее

широко применяется метод разделительной хроматографии

на

фильтровальной

бумаге.

 

Итак, белковые

вещества отличаются большим разнообра­

зием химических функций; образуют соединения с молекулами веществ небелкового характера, очень легко в природных усло­ виях подвергаются распаду и усложнению. Так, если для гид­ ролиза белка необходимо длительное воздействие растворов минеральных кислот при повышенной температуре, то подобное расщепление при помощи органических катализаторов—фермен­ тов может происходить при 20—40° в течение короткого времени. Примерами каталитического действия органических катализато-

Подобные тем, которые, например, вызывают ассоциацию спиртов.

Источник: https://tut-files.ru/previewfile/124701