Материал: Biokhimia_v_risunkakh

Внимание! Если размещение файла нарушает Ваши авторские права, то обязательно сообщите нам

II.Пути превращения аминокислот

Вотличие от жиров и углеводов, в организме не существует депо белков. Своеобразным депо является пул аминокислот , т.е. количество свободных аминокислот, которые образуются:

  за счет всасывания в кишечнике,

  при распаде (протеолизе) собственных белков организма,   путем синтеза de novo (заменимые аминокислоты).

			Функциональные
			белки
			10000г
	созревание		10000г
	созревание

Свободные аминокислоты

используются прежде всего на

синтез собственных

функциональных белков

организма:

структурных белков, ферментов,

рецепторов, гормонов, белков

плазмы крови и т.д.

трансляция

глюкоза

пул

аминокислот

секреция

липиды

100 г

белка

50г/сутки

пища

кетоновые

50-100

тела

г/сутки

всасывание

деградация

до 150г/сутки

ά-кето-кислоты

50-100г/сутки

переваривани

cинтез

de novo

СО2

NН3

СО2 , Н2О

пируват

амино-

АТ

кислоты

фосфоенолпируват

кишечник

3-фосфоглицерат

мочевина

соли

ά-кетокислоты

глюкоза

аммония

выведение с

фекалиями

почки

биогенные

10г/сутки

амины

95	выведение с
	мочой

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

НАД+

глутамат
глутамат		НАДН Н+

прямое

окислительное

дезаминирование

NН3

α-кетоглутарат

Дезаминирование - это процесс отщепления α-аминогруппы от аминокислоты в виде аммиака NН3

Дезаминированию подвергаются все аминокислоты, кроме лизина.

Существует несколько видов дезаминирования:

  прямое окислительное– для глутаминовой кислоты,

  прямое неокислительное:

  гидролитическое – для цистеина,   внутримолекулярная перестройка

– для гистидина,   восстановительное для серина и

треонина,   непрямое – для большинства

аминокислот.

Основным видом прямого дезаминирования является окислительное дезаминирование, которому подвергается только глутаминовая кислота.

Прямое окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты осуществляется с помощью фермента глутаматдегидрогеназы (кофермент НАД + или НАДФ +), который активен в митохондриях многих тканей (максимально в печени) и с высокой скоростью превращает глутамат в α-кетоглутарат. При прямом дезаминировании образуется свободный аммиак (токсичное соединение), который в дальнейшем обезвреживается. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию, первым этапом которого является трансаминирование.

ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Трансаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты (донора) на α- кетокислоту (акцептор) с образованием новой α-кетокислоты и новой аминокислоты без промежуточного выделения аммиака.

	1-я ά-кетокислота	2-я аминокислота
1-я аминокислота
	2-я ά-кетокислота
		96

Катилизируют эту реакцию аминотрансферазы (трансаминазы). Коферментом в этих

реакциях является пиридоксальфосфат (ПАЛФ)	– активная форма витамина В	6,
который как посредник, принимает аминогруппу от	аминокислоты и превращается	в

пиридоксаминфосфат (ПАМФ). Ферменты этой реакции органоспецифичны: АлАТ –

аланинаминотрансфераза больше локализована в печени,	АсАТ	–
аспартатаминотрансфераза – в сердце; при повреждении клеток этих органов
ферменты переходят в кровь. Определение их активности в сыворотке крови
(энзимодиагностика) является важным методом для обнаружения и клинического
контроля таких нарушений: при заболевании соответствующих органов	(гепатит,

инфаркт миокарда) активность этих индикаторных ферментов возрастает в 20-30 раз.

 Основными

донорами

Значение реакции трансаминирования

аминогрупп в реакциях

  коллекторная функция – собирание аминогрупп от

трансаминирования

разных аминокислот в виде глутаминовой кислоты

являются

глутамат,

  с помощью этой реакции синтезируются заменимые

аспартат и аланин.

аминокислоты;

 Основным

акцептором

  происходит перераспределение аминного азота в тканях;

аминогрупп

от

  эта реакция является начальным этапом катаболизма

различных аминокислот

аминокислот, первой стадией непрямого дезаминирования;

является

  благодаря реакции трансаминирования углеродный

α-кетоглутарат.

скелет аминокислот может включаться в другие обмены.

НЕПРЯМОЕ ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

NН3

глутаматдегидрогеназа

α-кетоглутарат

глутамат

Аминокислоты,

которые

не могут

дезаминироваться

прямо, подвергаются

непрямому дезаминированию

или трансдезаминированию,

аминокислота α-кетокислота

которое включает 2 этапа:

1 –трансаминирование аминокислоты с ά-кетоглутаровой кислотой (при этом

образуется глутаминовая кислота,

2 – прямое окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты

с образованием

свободного аммиака.

Глутаматдегидрогеназа, катализирующая 2-й этап трансаминирования, - регуляторный аллостерический фермент (его ингибитор НАДН), от активности которого зависит

скорость непрямого дезаминирования ряда аминокислот,	а значит, и
97	образования NН3.

						III. Обмен аммиака
	аминокислоты							Источники аммиака:
					биогенные амины			  прямое и непрямое
								дезаминирование аминокислот;
	нуклеотиды					гниение белков		  обезвреживание биогенных
	нуклеотиды							аминов;
								аминов;
								  дезаминирование пуриновых и
								пиримидиновых нуклеотидов;
				NН3				пиримидиновых нуклеотидов;
				NН3				  гниение белков в кишечнике.
		Аммиак – токсичное соединение. В высоких концентрациях он поражает

		главным образом нервные клетки.					Причины токсичности аммиака:
  Аммиак связывает α-кетоглутарат (восстановительное аминирование)
						НАДФНН+		+
								НАДФ
			NН3		+ α-кетоглутарат			НАДФ
									глутамат
									глутамат

При этом α-кетоглутарат выводится из пула аминокислот, значит, угнетаются те реакции, для которых он необходим:

  ЦТК (возникает гипоэнергетическое состояние);

  обмен аминокислот (нарушается трансаминирование).

  Аммиак усиливает синтез глутамина в нервной ткани, что ведет к повышению осмотического давления и в высоких концентрациях может вызвать отек мозга.

				АТФ	АДФ + Ф
	NН3	+
					глутамин
			глутамат
  Аммиак в крови находится в виде иона NН4+
	NН	+	Н+		NН +,

	3				4

накопление катиона аммония нарушает перенос ионов (Na+, К+ ) через мембрану, что

ухудшает проведение нервных импульсов.

Обезвреживание аммиака

		NН3
Синтез				Образование
глутамина	Образование			Образование
глутамина	Образование	Синтез	Образование	глутамата
	аланина		Образование
	аланина		аммонийных
		мочевины	аммонийных
		мочевины	солей
		25г/сутки	солей
		25г/сутки	0,5г/сутки
			0,5г/сутки
мозг и	мышцы,	печень
другие ткани	кишечник	печень	почки	мозг 98

IV. Пути обезвреживания аммиака

1. Образование транспортных форм аммиака
Конечными продуктами обмена аммиака являются	мочевина и аммонийные соли ,

которые образуются соответственно в печени и почках и выводятся из организма через почки в составе мочи. Однако аммиак образуется во всех органах и тканях, особенно интенсивно при напряженной мышечной работе, нервном возбуждении и т.д. Поэтому доставка аммиака к местам окончательного обезвреживания (печень и почки)

осуществляется с помощью транспортных форм.

Главной транспортной формой аммиака является глутамин, который легко проникает через клеточные мембраны, так как представляет

собой нейтральную аминокислоту:			АТФ	АДФ + Ф
	NН3	+ глутамат
				глутамин
			глутаминсинтетаза
	Благодаря этой реакции в норме поддерживается низкая
	концентрация аммиака		в крови (25-40 мкмоль/л)

Глутамин попадает в кровь из различных тканей, в основном, из мышц и мозга и транспортируется главным образом в почки, печень и кишечник , где активен фермент глутаминаза, отщепляющая от глутамина свободный аммиак:

Н2О

глутамин

глутамат

NН3

глутаминаза

Из кишечника и мышц аммиак выводится в виде

аланина (глюкозо-аланиновый цикл)

Работающая мышца получает часть энергии за счет

распада аминокислот. Аминогруппы

от

различных аминокислот в процессе реакции

трансаминирования оказываются в

глутамате.

Далее глутамат трансаминируется с

пируватом,

который образуется в работающей мышце из

глюкозы в результате гликолиза. В результате этой

реакции образуется аланин, который «несет в себе»

аминогруппы

из

мышечных белков и углеродный

скелет из глюкозы

аланин

пируват

глутамат

α-кетоглутарат

Образовавшийся

аланин через кровь поступает в

печень, где подвергается непрямому дезаминирова-

почки

нию. Полученный аммиак обезвреживается с

мочевина

образованием мочевины, а пируват превращается в

глюкозу, которая снова питает мышцы.

Выведение с мочой

Источник: https://studfile.net/preview/16440813/

Смотрите также:


ЦЕНОВАЯ ПОЛИТИКА ПРЕДПРИЯТИЯ НА ПРИМЕРЕ ООО «ДНС РИТЕЙЛ»
_archivetempпротивовоспалительные
- Обратный порядок следования фаз 4
- Сопротивление изоляции 25
!_Лабораторные_работы_1_сем_ОУТС
!Контрольная работа (задание)
!Фармакология препаратов для терапии заболеваний дыхательных путей
'Electronics Workbench' – алгоритм инструмента моделирования электронных схем
'Новая экономика': российская специфика