Материал: Biokhimia_v_risunkakh

РАЗДЕЛ 1. ЭНЗИМОЛОГИЯ

“Медицина говорит на языке энзимологии” (А. Браунштейн).

I. Общая характеристика ферментов.

Ферменты (энзимы) - это биологические катализаторы белковой природы, которые ускоряют химические реакции в клетке.

Ферменты, благодаря своей белковой природе, отличаются от других катализаторов тремя уникальными свойствами:

II.Классификация ферментов

Воснове классификации лежит тип катализируемой реакции

Вещество, на которое действует энзим (Е), называется субстрат (S), в результате ферментативной реакции образуется продукт (Р):

III. Строение ферментов

ферменты

•  По структуре ферменты делятся на простые и сложные.

Простые ферменты представлены только полипептидными цепями и при гидролизе дают только аминокислоты (например, ферменты ЖКТ: пепсин, липаза, амилаза) .

Сложные ферменты кроме белковой части - апофермента, имеют также небелковый компонент - кофактор.

Если кофактор прочно связан с белковой частью и не отделяется при выделении

фермента, он называется простетической группой (например, ионы металлов), а весь сложный фермент - холоферментом.

Если кофактор легко диссоциирует, он называется коферментом (часто это производные витаминов). В сложных ферментах ни кофактор, ни белковая молекула в

отдельности каталитической активностью не обладают.

IV. Функциональная организация ферментов

Белковая природа ферментов определяет их функциональные особенности. Прежде всего, это макромолекулы, как правило, значительно превышающие по размерам реагирующие вещества, т.е. субстраты. Поэтому ферменты работают не всей своей поверхностью, а только частью - активным центром.

Активный центр - это участок молекулы фермента

(уникальная комбинация аминокислотных остатков), непосредственно участвующая в катализе. Эти аминокислотные остатки находятся в разных местах полипептидной цепи, но при пространственной укладке (т.е. при образовании трехмерной третичной структуры) они сближаются, образуя активный центр. Таким образом, активный центр формируется на уровне третичной

структуры, поэтому денатурация ведет к потере каталитической активности.

6

2. Влияние рH на скорость ферментативной реакции

3. Специфичность действия ферментов

А  . Специфичность пути превращения . Функциональные группы активного центра способны химически превращать субстрат в определенный продукт, а не в

произвольный, например, один и тот же субстрат (аминокислота гистидин) может превращаться в разные продукты (кетокислота или амин), в зависимости от того,

какой действует фермент (гистидаза или декарбоксилаза):

определенным субстратом благодаря уникальной структуре активного центра. комплиментарной именно данному субстрату.

Различают следующие виды субстратной специфичности:

1.Абсолютная  специфичность - способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. например, аргиназа расщепляет только аргинин.

определенный стереоизомер, напимер, оксидаза D-аминокислот не может действовать на их стереоизомеры (L-аминокислоты).

8

VI. Изоферменты

Множественные формы ферментов - это группа ферментных белков, отличающихся друг от друга по физико-химическим свойствам, сродству к субстрату, но катализирующих одну и ту же реакцию.

Среди множественных форм ферментов выделяют изоферменты, у которых физикохимические различия имеют генетическое происхождение. Содержание отдельных изоферментов в разных клетках и даже органах неодинаково, что позволяет их использовать для дифференциальной диагностики поражений указанных органов.

называют индикаторными.