Материал: Казаков Е.Д., Карпиленко Г.П. - Биохимия зерна и хлебопродуктов

В белках встречается в незначительных количествах. Вме-

сте с валином и лейцином служит источником образования сивушных масел при брожении.

L-Серин (а-амино-б-оксипропионовая кислота)

Принадлежит к оксиаминокислотам. L-Треонин (а-амино-б-оксимасляная кислота)

Также является оксиаминокислотом. L-Цистеин (а-амино-б-тиопропионовая кислота)

Цистеин содержит сульфгидрильную группу (—SH), игра-

ет большую роль в обмене веществ как восстанавливающий агент, легко превращается в цистин.

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Служит дозатором (источником) метильных групп. L- Триптофан (а-амино-б-индолилпропионовая кислота):

Имеет большое значение в обмене веществ. Связан с образованием в живом организме витамина РР (ниацина). L- Гистидин (а-амино-б-имидазолилпропионовая кислота):

L-Фенилаланин (а-амино-б-фенилпропионовая кислота):

Входит в состав белка и обусловливает желтую окраску при ксантопротеиновой реакции.

L-Тирозин (а-амино-б-оксифенилпропионовая кислота):

Одна из наиболее распространенных в природе аминокис- лот. Содержится во всех белках. От ее присутствия в белке зави- сит реакция Миллона, дает также ксантопротеиновую реакцию.

Тирозин относится к веществам, от которых зависит цвет пшеничного теста и изделий из него. Под действием фермента тирозиназы (монофенол—монооксигеназы) он окисляется и дает темноокрашенные продукты — меланины.

L-Пролин (пирролидин-а-карбоновая кислота):

Много пролина содержится в спирторастворимых белках злаков.

Моноамино-дикарбоновые аминокислоты. L-Аспарагиновая кислота (аминоянтарная)

Благодаря двум карбоксильным группам в водных раство- рах обладает кислой реакцией. В воде растворяется плохо. Иг- рает важную роль в обмене веществ у растений. В раститель-

ных белках содержится в больших количествах в виде своего моноамида — аспарагина.

L-Глютаминовая кислота (а-аминоглютаровая):

Эта кислота дает в растворах кислую реакцию. В белках растений содержится обычно в наибольшем количестве. В ра-

стениях и в растительных белках присутствует в виде своего моноамида — глутамина:

_________________________________________БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

L - а-Аминоадипиновая кислота

Входит в состав водорастворимого белка зерна кукурузы. Диаминомонокарбоновые кислоты. L-Аргинин (L-амино-б-

гуанидин-Н-валериановая кислота):

Аргинин вместе с лизином и гистидином относят к группе основных аминокислот. В водных растворах дает щелочную реакцию.

L-Лизин (а, е -диаминокапроновая кислота):

Кроме а-аминокислот в зерне найдена у-

аминомасляная кислота

которая образуется из глютаминовой кислоты в результате де- карбоксилирования под действием фермента глютаматдекар- боксилазы. В отличие от растений человек и животные синте- зируют не все аминокислоты входящие в состав белков.

ГЛАВА 2

В связи с этим аминокислоты делят на две группы: синте- зируемые организмом человека и животных, или заменимые, и несинтезируемые, или незаменимые (их также называют обязательными).

§ 5. ФОРМЫ СВЯЗЕЙ В БЕЛКЕ

Большая и сложная молекула белка образуется в результате возникновения связей различной прочности. Наиболее проч- ны ковалентные связи. Основную химическую, наиболее проч- ную химическую связь — ковалентную образуют атомы (или группы атомов), на валентных орбиталях которых имеются неспаренные электроны. Обобществление этих электронов ведет к формированию общей для связывающихся атомов элек- тронной пары. К ним относят пептидные, дисульфидные и сложно-эфирные.

Пептидной связью (—СО—NH—) соединяются между со- бой остатки аминокислот. Дисульфидная связь (—S—S—) об- разуется за счет двух сульфгидрильных групп (—SH) остатков цистеина. Для фосфопротеинов характерно образование эфи- ров фосфорной кислоты и серина.

Важна также ионная связь (солевая), характерная для со-

лей и обусловленная притяжением между противоположно заряженными ионами. В белках существуют также водород- ные связи. Водородная связь проявляется между атомами во-

дорода с атомами наиболее электроотрицательных элементов

56

_________________________________________БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

(О, N, Fe и др.). Водородная связь образуется, когда протон водорода, ковалентно связанный с одним из этих атомов, рас- полагается между ними. Атом водорода содержит единст- веннный электрон, и когда этот электрон уходит на

образование ковалентной связи, ядро (протон) остается без электронных

слоев. Такой водород (протон) не отталкивается электронны- ми облаками соседних атомов, а наоборот притягивается ими, образуя водородную связь, которая слабее, чем ковалентная или ионная связь, но сильнее, чем слабые силы межмолеку- лярного притяжения.

Водородные связи могут быть внутримолекулярными и межмолекулярными. Многие жидкости (вода, органические кислоты, спирты и др.) являются ассоциированными благо- даря образованию межмолекулярных водородных связей, уг- лерод не способен к образованию водородных связей, пото- му что его электроотрицательность значительно меньше, чем у О или N, она довольно близка к Н. Поэтому углеводородные цепи гидрофобны, они с трудом проникают в воду, так как не могут разорвать ее водородные связи. У соединений с группа-

ми ОН, — NH2, — СООН, —С =ОН хорошо

выражена

способность к образованию водородных связей, они гид- рофильны. Молекулы воды образуют водородные связи не только между собой, но и с полярными группами растворен- н ы х соединений. Полярность молекулы воды, способность

образовывать водородные связи очень важны в ее роли биологического растворителя — основной среды живых кле- ток. Единичные водородные связи, образованные в водном растворе, очень слабы. Если в макромолекуле существует большое число водородных связей, возникает большая их сум- марная прочность. Это явление называют кооперативностью водородных связей. Белковая молекула имеет два вида водо- родных связей: между группами пептидных связей и между боковыми радикалами аминокислот. Не менее важны в ста- билизации белков и других биополимеров и их функциони- рования гидрофобные взаимодействия, они еще слабее во- дородных связей. Это— особый вид межмолекулярных сил,

ГЛАВА 2_______________________________________________________________

Рис. 6. Схема гидрофобного взаимодействия между двумя неполярными груп- пами аланина и лейцина (изображены темным цветом; молекулы воды изобра- жены светлыми кружками)

действующих только между неполярными молекулами (ра- дикалами) и только в водной среде (рис. 6).

Гидрофобное взаимодействие возникает в результате того, что молекулы воды, стремясь образовывать между собой во- дородные связи, выталкивают гидрофобные группы; они сближаются до тех пор, пока не соприкоснутся; скручивают- ся, создавая ассоциаты. Молекулы воды при этом выдвига- ются из той сферы, в которой возникает гидрофобное взаи- модействие. Сближение неполярных групп, их тесный

контакт сопровождается уменьшением числа окружающих их молекул воды.

При этом никаких связей между гидрофобными группами или молекулами не образуется. Возможно только возникно- вение ван-дер-ваальсовых сил притяжения. Ван-дер-вааль- совые силы — более слабое по сравнению с химическими свя-

зями межмолекулярное взаимодействие под влиянием электростатического притяжения, регулируемое условиями взаиморасположения групп или молекул, вступивших во вза- имодействие (расстояние между их центрами и другие пара- метры), связанное с перемещением и деформацией этих групп или молекул.

Способностью к гидрофобным взаимодействиям обладают остатки валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, а так- же, возможно, пролина, аланина, триптофана, метионина и цистина.

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Единичные гидрофобные взаимодействия, слабые каждое и отдельности, благодаря кооперативности многих таких вза- имодействий, образуют очень прочные ассоциации, стабили- зирующие структуру белковой молекулы.

§ 6. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Белки — это линейные сополимеры, построенные из остат- ков аминокислот. Они имеют несколько последовательно воз- никающих уровней пространственной структуры (организа- ции). Различают четыре уровня структуры белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура. Возникает благодаря пептидным свя- зям между а-карбоксильной и а-аминогруппой.

Благодаря соединению по этому принципу десятков и со-

тен аминокислотных остатков образуется полипептидная цепь. Полипептидная теория строения белковой молекулы, предложенная Эмилем Фишером, оказалась основополагаю- щей, вокруг которой развиваются современные представления о структуре белка. Первичной структурой белка называют пос-

ледовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура — это упорядоченное пространствен-

ное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокис- лот. Она образуется за счет замыкания водородных связей меж- ду пептидными группами. Вторичная структура представлена в основном регулярными структурами: а-спираль, складчатые слои (б-структура), б-изгиб. Часть полипептидной цепи не

ГЛАВА 2

имеет упорядоченного строения, такие участки называют аморфными или бесструктурными областями. Без подробно- стей, в общем виде, вторичную структуру можно охарактери- зовать так: в а-спиральных участках и участках с б-складчатой

структурой все последовательно расположенные пептидные звенья полипептидной цепи имеют идентичные взаимные ориентации. Такой участок полипептидной цепи имеет линей- ную структуру, формируется из линейных групп. В а-структу- ре между отдельными участками всей длинной полипеп- тидной части возникают водородные связи. В результате полипептидная цепь закручивается. Спиралевидная а-струк- тура схематически представлена на рис. 7. Один полный виток спирали включает 3,6-аминокислотных остатка, а «шаг» спи- рали, соответствующий одному аминокислотному остатку имеет длину 0,15 нм.

Складчатые участки полипептидной цепи образуются за счет водородных связей между полипептидными цепями. От- личительная особенность (б-структуры в том, что полипептид- ные цепи в ней вытянуты, расположены параллельно, их пеп- тидные группы (С=О и —NH) лежат в одной плоскости и ориентированы так, что могут образовывать водородные свя- зи с соответствующими группами соседних цепей. Складча-

Рис. 7. Схема а-структуры полипептидной цепочки

______________________________________________БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Рис. 8. Схема б-структуры полипептидных цепочек

тыe участки полипептидной цепи проявляют кооперативные свойства, т. е. стремятся расположиться рядом в белковой мо- лекуле, и формируют параллельные и антипараллельные складчатые слои или листы, которые укрепляются благодаря

водородным связям между складчатыми участками цепи

(рис. 8).

Антипараллельная б-структура образуется в том случае, если складчатая цепь делает поворот назад и идет в обратном на- правлении; в месте поворота образуется б-изгиб, в который вхо-

дят четыре последовательно расположенных аминокислотных остатка. Параллельная б-структура складывается участками из полипептидной цепи, направления которых совпадают. Ан- типараллельность цепей создает наиболее благоприятные ус-

ловия для возникновения водородных связей между ними при участии пептидных групп. В случае параллельного располо- жения цепей в структуре складчатого б-слоя водородные свя- зи между цепями менее прочны. Боковые радикалы амино-

кислотных остатков приблизительно перпендикулярны плоскости б-складчатых слоев, причем боковые цепи аминокислот ориентированы поочередно то по одну, то по другую сторону этой плоскости.

Третичная структура. Представляет собой расположение в пространстве полипептидной цепи, отдельные участки кото- рой имеют вторичную структуру. По форме белковой молеку- лы, сложившейся на третьем уровне пространственной ее орга- низации, различают белки глобулярные и фибриллярные.