сопротивление (например, не перемещает груз). В естественных условиях близкими к изотоническому типу сокращений являются сокращения мышц языка вне акта жевания.
При изометрическом сокращении длина мышечных волокон остается постоянной, меняется лишь степень их напряжения. Такое сокращение мышцы можно получить созданием сопротивления, сила которого превышает силу мышечного сокращения (например, при попытке поднять непосильный груз).
В целом организме сокращения мышц никогда не бывают чисто изотоническими или изометрическими. Они всегда имеют смешанный характер, т.е. происходит одновременное изменение и длины, и напряжения мышцы. Такой режим сокращения называется ауксотоническим, если преобладает напряжение мышцы, или ауксометрическим, если преобладает укорочение.
2.6.7.Механизм мышечного сокращения
Структурной основой сократительного аппарата мышечного волокна являются миофибриллы, диаметр которых составляет 1—3 мкм. Каждая миофибрилла состоит из протофибрилл — нитей сократительных белков актина (актиновая протофибрилла) и миозина (миозиновая протофибрилла) (рис. 2.13). Поперечные перегородки, называемые Z-пластинами (или Z-мембранами), разделяют миофибриллы на участки — саркомеры — функциональные единицы миофибрилл, длина которых составляет 2—3 мкм. Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомеров суммируется, вызывает сокращение длины миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.
В саркомере наблюдают поперечные правильно чередующиеся светлые и темные полосы. Эта поперечная исчерченность миофибрилл обусловлена определенным расположением нитей актина и миозина. В обоих концах саркомера находятся тонкие нити актина, проходящие через Z-пластины и прикрепленные к ним. Длина актиновых нитей около 1 мкм, а диаметр — 6 нм. В центральной части саркомера расположены толстые нити миозина, фиксированные к Z-пластинам с помощью белка титина. Миозиновая нить имеет длину 1,5 мкм и диаметр до 10 нм. Центральная часть саркомера, содержащая только миозиновые протофибриллы, в световом поляризационном микроскопе выглядит как светлая полоска (Н-зона) в темном диске, который называется анизотропным, или А-диском. Эта часть саркомера содержит нити и актина, и миозина, что и вызывает двойное преломление лучей света. По обе стороны от А-диска находятся участки, которые содержат только тонкие нити актина. Они вызывают только
72
одно лучепреломление света и кажутся светлыми. Это изотропные, или Н-диски. По их середине проходит темная линия — Z-мембрана. В сердечной и скелетной мышцах миофибриллы и волокна расположены упорядоченно: положение темных и светлых дисков в них совпадает. Благодаря периодическому чередованию светлых (Н) и темных (А) дисков мышцы выглядят поперечно исчерченными (поперечнополосатыми) (рис. 2.14).
Вокруг нити миозина располагается 6 нитей актина. В состоянии покоя концы толстых и тонких нитей лишь незначительно перекрываются на уровне А-диска. В соответствии с теорией скользящих нитей [Хаксли X., 1954] при сокращении
7 3
тонкие актиновые нити скользят вдоль толстых миозиновых нитей к середине саркомера, уменьшая его длину и/или увеличивая напряжение. При этом актиновые и миозиновые протофибриллы своей длины не меняют.
2.6.7.1. Механизм скольжения нитей
Миозиновые нити состоят из двух пар легких цепей миозина, переплетенных между собой, и двух тяжелых цепей, также переплетенных между собой. Каждая цепь тяжелого миозина имеет на своих концах выступы (поперечные мостики), утолщенные на конце и направленные в сторону активных нитей (см. рис. 2.13). Это утолщение называется головкой поперечного мостика миозиновой протофибриллы. Актиновая нить состоит из двух закрученных одна вокруг другой цепочек (подобно скрученным ниткам бус) глобулярных молекул актина. В желобках между двумя нитями актина лежит нить тропомиозина, к которой с шагом в 40 нм прикреплен тропониновый комплекс. Он объединяет три основные субъединицы белка:
•тропонин С связывает Са2+;
•тропонин I (ингибирующий) подавляет процесс гидролиза АТФ актомиозиновым комплексом;
•тропонин Т фиксирует тропониновый комплекс к тропомиозину.
Тропомиозиновая нить в состоянии покоя мышцы располагается так, что предотвращает прикрепление головок поперечных мостиков миозина к активным центрам актиновых протофибрилл.
В состоянии покоя миозиновый мостик заряжен энергией (миозин фосфорилирован), но он не может соединиться с нитью актина, так как между ними находится система из нитей тропомиозина и глобул тропонина. При возбуждении ПД распространяется по мембранам Т-системы внутрь мышечного волокна и вызывает высвобождение Са2+ из цистерн ретикулума в протофибриллярное пространство, где он взаимодействует с тропонином С. При этом происходит изменение пространственного положения субъединиц тропонина. В результате конформационных изменений тропонина смещается связанная с ним нить тропомиозина и открываются активные
74
участки молекул актина. Соединение миозиновой головки с актином приводит к изменению ее пространственного положения («сгибанию» головки) и перемещению нити актина на один шаг (на один «гребок») к середине саркомера. Один «гребок» головки уменьшает длину саркомера на 10 нм. Затем под влиянием АТФ происходит отсоединение головки от актина. Ритмические прикрепления и отсоединения «гребущих» головок миозина создают силу, которая перемещает актиновую нить и вместе с ней Z-мембрану к середине саркомера, что и приводит к укорочению мышечного волокна и (ил и) увеличению его напряжения.
При отсутствии повторного импульса возбуждения концентрация Са2+ в протофибриллярном пространстве уменьшается, так как они закачиваются кальциевым насосом в систему цистерн саркоплазматического ретикулума. Это приводит к отсоединению его от тропонина, после чего тропонин восстанавливает свое первоначальное пространственное положение, а тропомиозин опускается в желобки и снова блокирует активные центры актина. Вместе с тем за счет АТФ происходит фосфорилирование миозина. Таким образом, АТФ не только заряжает энергией сократительные элементы для следующего цикла этого процесса, но и способствует разобщению актиновых и миозиновых нитей (разрушение актомиозиновых комплексов). Удлинение (расслабление) мышцы после ее сокращения является процессом пассивным, поскольку актиновые протофибриллы легко скользят в обратном направлении под влиянием сил упругости сократившихся мышечных волокон и мышцы, а также растягивающих их сил сокращающихся мышц-антагонистов.
2.6.8. Сила и работа мышц
Абсолютную силу мышц характеризуют либо определением максимального груза, который она способна поднять, либо определением максимального напряжения, развиваемого мышцей в условиях изометрического сокращения. Одиночное мышечное волокно может развить напряжение 100—200 мг, поэтому абсолютная сила мышцы будет зависеть от количества мышечных волокон, входящих в ее состав. Этот показатель определяет и площадь поперечного сечения мышцы, от которого также зависит сила мышцы. Чем больше сумма поперечных сечений всех ее волокон, тем больше груз, который способна поднять мышца. Физиологическое поперечное сечение совпадает с геометрическим только в мышцах с продольным расположением волокон, например у портняжной мышцы. В перистых мышцах сумма поперечных сечений мышечных волокон может существенно превышать размер физического
75
поперечного сечения мышцы, поэтому сила таких мышц при прочих равных условиях существенно больше силы мышц с продольным расположением волокон.
Для характеристики и сравнения функциональных свойств различных мышц используют показатель, который называют удельной силой мышцы, которую определяют путем деления ее абсолютной силы на площадь поперечного сечения. Удельная сила мышц человека неодинакова: у икроножной мышцы она равна 5,9 кг/см2, сгибателя плеча — 11,4; жевательной мышцы — 10 кг/см2.
Сила мышцы существенно зависит от степени ее предварительного растяжения. Растяжение вызывает изменение взаимного положения актиновых и миозиновых нитей в саркомере, уменьшение количества головок миозина, исходно контактирующих с актином, что приводит к уменьшению силы сокращения. Увеличивая степень предварительного растяжения, можно вывести актиновые нити из области контакта с миозиновыми: в такой ситуации сокращение развиваться не будет. Максимальную силу сокращения саркомер будет развивать при его длине 2,2 мкм, когда взаимодействует максимальное количество головок миозина с актином (рис. 2.15).
Работа мышцы определяется массой перемещаемого груза и расстоянием, на которое он перемещается. Исходя из этого, при сокращении мышцы в изотоническом и изометрическом режимах работа равна нулю, так как в первом случае нет груза, а во втором — нет расстояния, на которое он бы перемещался. При перемещении большого груза работа снижается из-за уменьшения степени сокращения (расстояние). Уменьшение нагрузки само по себе снизит показатель работы. Согласно закону средних нагрузок, мышца может выполнять максимальную работу при нагрузках средней величины.
76