Материал: Biokhimia_v_risunkakh

В состав рибосом входит рибосомальная РНК (рРНК ) , окруженная белками.

Рибосомы состоят из 2 неравных субъединиц. Находятся в свободном состоянии в цитоплазме или связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума. Могут

свободно перемещаться в различные участки клетки ----> собирать белок там, где

2. ЭЛОНГАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ

Элонгация - это рост полипептидной цепи от N-конца к С-концу, ступенчатое удлинение синтезируемой полипептидной цепи, путем образования пептидных связей между аминокислотами, доставляемыми в А-сайт рибосомы транспортными РНК.

а) - связывание аа-т-РНК. В момент первого шага второй кодон на мРНК свободен. С ним спаривается своим антикодоном поступающая в рибосомы аа-тРНК, ее аминоацильный конец связывается с А-сайтом рибосомы. Участвуют белковые факторы элонгации, в частности, EF-2, который инактивируется дифтерийным токсином путем АДФ-рибозилирования.

б) –транспептидация. Происходит переброс пептидила с левой тРНК (из П-сайта) на аминогруппу аа-тРНК, таким образом формируется пептидная связь с помощью пептидилтрансферазы. Пептидилтрансферазную активность связывают с рРНК, которую считают рибозимом, т.е. РНК, обладающей каталитической активностью. В А-сайте образуется пептидил-тРНК (n+1) , П -сайт - вакантный.

в) - транслокация . Образовавшийся пептидил-тРНК переносится из А-сайта в П-сайт, благодаря продвижению рибосомы относительно мРНК. Фермент - транслоказа. Используется энергия ГТФ, т.е. участвует фактор элонгации EFG, обладающий ГТФазной активностью.

Транслирующая рибосома перемещается вдоль мРНК в направлении 3- конца на 1 кодон (триплет), т.е. идет наращивание полипептидной цепи по 1 аминокислоте в соответствии с порядком кодонов мРНК. На рибосоме одновременно может разместиться около 30 остатков аминокислот, остальные «свисают» в цитоплазму.

  Энергетические затраты на синтез 1 пептидной связи: 2АТФ и 2 ГТФ

Во время элонгации происходит важное событие - формирование пространственной структуры полипептидной цепи, от чего в значительной степени

гидрофильные - взаимодействуют с водой и ионами, вследствие этого происходит самоорганизация растущей цепи во вторичную и третичную структуры.

Иногда белок (продукт) нужно отправить через мембрану, для чего он должен быть раскручен. Для этого синтезируемая цепь взаимодействует со специфическими белками – шаперонами, которые препятствуют сворачиванию белка и поддерживают его в недосвернутом состоянии.

Шапероны- молекулы-наставницы, которые «уберегают» еще неготовый белок от «рискованных контактов» его фрагментов. Они образуют нековалентный комплекс с растущей полипептидной цепью, как бы «предостерегая» ее от ошибочных вариантов скручивания и упаковки, и обеспечивают правильное складывание полипептидной цепи (фолдинг), от чего зависит функциональная активность белка. Считают, что шапероны защищают организм от спонтанного возникновения прионовых модификаций . Известно только то, что прионовые белки отличаются от своих нормальных эквивалентов только необычной пространственной организацией при той же первичной структуре

3.ТЕРМИНАЦИЯ ТРАНСЛЯЦИИ

Вм-РНК присутствуют терминирующие кодоны (“стоп-сигналы”) УАА,

УГА, УАГ и белковые факторы терминации. С терминирующими кодонами не может связаться ни одна т-РНК, т.к. нет соответствующих антикодонов, поэтому происходит связывание с белковыми факторами терминации.

При этом активируются рибосомные белки – пептидазы, которые гидролизуют сложноэфирную связь между синтезированным полипептидом и т-РНК. Синтезированный белок отделяется от рибосомы, освобождается т-РНК и м-РНК.

VI. Посттрансляционная модификация белков

После трансляции белки подвергаются разнообразным превращениям – химическим модификациям: удалению концевого метионина, гидроксилированию, карбоксилированию, метилированию и др.

143