Материал: m34250_2

Работа 11. Получение гидрофобного коллоидного раствора гидроксида железа Fe(oh)3.

Получение гидрозоля протекает по уравнению:

F eCl₃ + 3H₂O Fe (OH)₃ + 3HCl (гидролиз)

Гидроксид железа нерастворим в воде. Образующиеся молекулы Fe(OH)₃ конденсируются, слипаясь друг с другом и формируя коллоидные частицы размером в диаметре от 1 до 150 нм.

Поверхностные молекулы агрегата Fe(OH)₃ вступают в химическое взаимодействие с НСl:

Fe (OH)₃ + HCl = FeOCl + 2H₂O.

Молекулы FeOCl являются электролитом стабилизатором и диссоциируют на ионы FeO⁺ выполняющие роль потенциалопределяющих ионов и ионов Cl^-, являющихся противоионами.

n FeOCl FeO ⁺+ Cl^-.

Строение мицеллы гидрозоля гидроксида железа можно представить следующей схемой:

{m[Fe (OH)₃] n FeO⁺ (n-x)Cl^-}^X+ Cl^-

Наличие заряда на поверхности мицеллы препятствует дальнейшему слипанию частиц и выпадению их в осадок. Заряд мицеллы определяется внутренним ионным слоем.

Ход опыта

Налить в колбочку 40 мл дистиллированной воды, нагреть до кипения на спиртовке или электроплитке и влить в нее 4 мл 2% истинного (ионно-дисперсного)раствора FeCl₃. Образуется красно-коричневый золь железа. Нагревание прекращают.

Задание: 1. Выполнить опыт, получить золь железа.

2. Написать последовательно реакции, приводящие к образо- ванию коллоидного раствора гидроксида железа из НОН и ионов истинного раствора FeCl₃.

3. Изобразить схему строения сформировавшейся коллоидной частицы, указав ее составляющие: ядро, ионный и диффузный слои.

4. Сделать вывод, как возникает заряд на коллоидных части- цах гидроксида железа, какова его роль.

Работа 12. Получение гидрофильного коллоидного раствора

белка

При образовании коллоида из белка происходит обыкновенное растворение последнего в воде. При этом видимые невооруженным глазом частицы белка (кристаллы), состоящие из большого числа молекул, под действием воды исчезают, превращаются в невидимые вследствие их дробления (дисперсионный метод) на отдельные молекулы. Последние вступают с водой в органическую связь и становятся гидрофильными коллоидными частицами.

Ход опыта

В пробирку налить 5 мл воды (t = +40-50°C), опустить в нее маленький кусочек белка желатина (можно использовать также бычий альбумин, казеин и яичный белок) и, периодически встряхивая, растворить его. Раствор использовать в работе 13.

Задание: 1. Выполнить опыт, получить коллоидный раствор белка желатина, яичного белка

2. Написать реакцию электролитической диссоциации желатина и яичного белка (считая, например, что это кислый белок), приводящую к образованию коллоидной частицы.

3. Указать, как возникает заряд на коллоидных частицах и какова его роль.

4. Написать схему строения гидрофильной коллоидной частицы. (макромолекулы)

Работа 13. Диализ коллоидных растворов

Диализ — это очистка коллоидов от примесей с помощью ППМ. Он основан на том, что коллоидные частицы через ППМ не проходят, так как они в диаметре больше ее пор, а все остальные (ионы), имеющие диаметр меньше 1 нм, проходят. Поэтому, используя ППМ, как молекулярное сито, вымывают из коллоида, с помощью ее и многократно меняемой воды, посторонние частицы.

Ход опыта

Около 2 мл золя железа из работы 10 налить в целлофановый мешочек и опустить его в мензурку с 5 мл дистиллированной воды.

Аналогичное проделать с раствором желатина из работы 12. Через 30 - 40 мин мешочки вынуть из мензурок.

В 1-ю мензурку добавить 2 капли 1% раствора AgNO₃ (аналогичный анализ проделать с дистиллированной водой - контрольная проба на ион Сl^-).

Во 2-ю мензурку и оставшуюся с раствором желатина пробирку (контроль) прилить по 5 мл 20% раствора NaOH и по 2 капли 1% раствора CuSO₄ (реактивы биуретовой пробы на белок). Растворы осторожно взболтать. Образовавшаяся красно-фиолетовая окраска свидетельствует о наличии белка в жидкости.

Задание: 1. Зарисовать диализатор, обозначив его состав- ляющие.

2. Отметить, появляетсяли красно-коричневое окрашива-ние воды в 1-й мензурке. Если нет, то почему?

3. Отметить, какая проба на ионы С1^- в 1-й мензурке. Если положительная, то объяснить, почему.

4. Написать реакцию ионов С1^- с Аg⁺.

5. Отметить, какова биуретовая реакция во 2-й мензурке (сравнить ее с контролем). Если отрицательная, то почему? Объяснить.

Работа 14. Изучение механизма коагуляции золя железа

Коагуляция — это уменьшение степени дисперсности коллоидных частиц под действием физико-химических факторов. При этом частицы дисперсной фазы становятся в диаметре больше 150 нм, т. е. они переходят в зону грубых растворов.

Причины коагуляции - ионы электролитов, рН, температура, радиация и др.

Ход опыта

В три колбочки налить по 10 мл золя железа. Затем в каждую колбочку добавить из соответствующей бюретки по каплям раствор электролита до исчезновения блеска коллоидного раствора. Количество мл израсходованного электролита записать в таблицу.

Задание: 1. Зная заряд коллоидных частиц сделать вывод 1-й, какие ионы электролитов вызвали коагуляцию.

2. На основе полученных в опыте данных определить, сколько мл каждого из электролитов было бы израсходовано на коагуляцию, если бы концентрация их была 0,001 М?

Таблица 1

3. Опираясь на 1-й вывод и найденные в расчетах величины расхода 0,001 М электролитов, доказать, почему на коагуляцию одинакового объема коллоида их пошло разное количество.

4. Указать стадии и признаки коагуляции.

Работа 15 . Изучение защитного действия гидрофильных коллоидов (эмульсоидов)

Отличительной чертой коллоидных систем является их неустойчивость, ведущая во многих случаях к выделению осадков. При этом осадки имеют химический состав дисперсной фазы. Причиной неустойчивости золей является непостоянство их дисперсности.

При добавлении к такому раствору электролита коллоидные частицы теряют заряд и происходит коагуляция суспензоидов.

Эмульсоиды, в отличие от суспензоидов, более устойчивы, так как обладают двумя факторами устойчивости:

1) зарядом частиц,

2) водной оболочкой частиц.

Для коагуляции гидрофильных коллоидов необходимо, кроме нейтрализации заряда частиц, разрушить окружающую их водную оболочку добавлением водоотнимающих средств (спирта, ацетона, танина). Водоотнимающие вещества, разрушая водную оболочку гидрофильных частиц, превращают их в гидрофобные, после чего, происходит процесс коагуляции в присутствии электролита.

Прибавление гидрофильного золя к гидрофобному повышает устойчивость последнего по отношению к электролитам вследствие адсорбции гидрофильных частиц на поверхности гидрофобных — защитное действие. Гидрофильные коллоиды при этом как бы передают свои свойства гидрофобным частицам.

Работа 17. Определение количества уксусной кислоты, адсорбированной животным углем

В колбочку отмерить из бюретки точно 20 мл 0,1н раст­вора СН₃СООН. Добавить 10 капель 0,5% раствора фенол­фталеина и оттитровать 0,1н раствором NaOH до появления розовой окраски, не исчезающей в течение 1-2 мин. Рас­ход раствора.NaOH записать.

Во 2-ю колбочку налить точно 25 мл 0,1н раствора СН₃СООН, внести 0,5 г животного угля и встряхнуть в те­чение 3 мин. После раствор отфильтровать через бумажный фильтр. Отмерить пипеткой точно 20 мл фильтрата, приба­вить к нему 10 капель раствора фенолфталеина и оттитро­вать 0,1н раствором NaOH до появления розовой окраски. Расход раствора NaOH записать.

Задание: 1. Выполнить опыт.

2. По разности NaOH, пошедшей на титрование 20 мл СН₃СООН до и после смешивания ее с углем, установить ко­личество СН₃СООН, адсорбировавшейся на животном угле.

Вопросы для самоподготовки по теме 4

1. Адсорбция и абсорбция (понятие, сущность).

2. Адсорбтив, адсорбент, элюция (понятия).

3. Виды адсорбции.

4. Количественное определение адсорбции.

5. Биологическое и практическое значение адсорбции.

Тема 5. Химия и обмен белков

Белки - макромолекулы, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь построена из большого числа аминокислотных остатков, соединенных в цепи ковалентной пептидной связью.

Линейная полипептидная цепь имеет следующую структуру:

- CO-CH-NH-CO-CH-NH-CO-CH-NH-

R₁ R₂ R₃

По химической структуре белки делятся на простые (протеины, состоят только из -аминокислот, например, коллаген, эластин и др.) и сложные (протеиды, состоят из -аминокислот и других компонентов, например, хромопротеиды, нуклеопротеиды, многие ферменты и др.). В состав белков входит до 22 аминокислот.

По биологической ценности белки бывают: полноценные (содержат полный набор незаменимых аминокислот) и не­полноценные (в них отсутствует одна или несколько незаменимых аминокислот).

По происхождению они могут быть животными, расти­тельными, микробными и искусственными (получены путем органического синтеза), в организме животных - мышеч­ными (актомиозин и др.), кровяными (гемоглобин, глобулины и др.), молочными (казеиноген и др.), печеночными (гемокупреин и др.) и т. д.

Белки обладают амфотерностью, имеют различную М. м. (от 6000 и более), им присущи все свойства гидрофильных коллоидов (оптические, кинетические, электрические).

Работа 18. Определение количества белка в гомогенате мышечной ткани, яйце рефрактометрическим методом

В норме у здоровых животных и человека в сыворотке крови содер­жится 60 — 80 г/л (6—8%) белка. Это состояние называется нормопротеинемия.

При гиперпротеинемии количество белка в сыворотке больше 80 г/л, а при гипопротеинемии - меньше 60 г/л.

Отклонения от нормы в содержании белка в сыворотке крови (гипер- и гипопротеинемия) могут быть по алиментар­ной причине (alimentum - пища), связанной с избытком или недостатком его в рационе, несбалансированностью по­следнего по аминокислотам, особенно незаменимым, а также вследствие нарушений обмена веществ или болезней (ин­фекционные, инвазионные, кровопаразитарные).

Для определения количества белка в биоматериале ис­пользуются различные рефрактометры: РЛ-2, ИРФ-22 и др.

Сущность метода заключается в нахождении показателя светопреломления растворов и пересчете его через формулу в количество белка в них.

Белок

Различные гидрофильные коллоиды обладают различной защищающей способностью, поэтому возникла необходимость определения их защитной силы. Мерой защитного действия является золотое число.

«Золотое число» есть минимальное количество миллиграммов cуxoгo гидрофильного вещества, которое нужно прибавить к 10 мл коллоидного раствора золота, чтобы задержать переход красного цвета этого золя в фиолетовый под действием 1 мл 10%-ного раствора поваренной соли.

«Золотое число» показывает границу двух концентраций защищающего коллоида, из которых одна создает защиту, а другая вызывает коагуляцию, внешне выражающуюся в переходе красной окраски в фиолетовую. Вместо определения золотого числа часто производят определение рубинового и железного числа путем наблюдения начала коагуляции Fe(ОН)₃.

Ход опыта

Налить в 8 пробирок по 1 мл дистиллированной воды. В 1-ю пробирку внести 1 мл 1% раствора белка желатина (гидрофильный коллоид). Перемешать и 1 мл смеси перенести во 2-ю пробирку. Перемешать и 1 мл смеси из 2-й пробирки перенести в 3-ю и т. д. Из 8-й пробирки 1 мл смеси как лишний вылить. Получаем различное разведение желатина: в 1-й пробирке оно равно 1/2, во 2-й — 1/4, в 3-й - 1/8 и т. д.

Налить во все пробирки по 1 мл 1% золя железа и перемешать содержимое пробирок.

Через 3 мин прилить во все пробирки по 0,2 мл 0,1 М раствора A1₂(S0₄)₃ и отметить номер пробирки, в которой произошла коагуляция.

Расчет

Если осадок образовался, например, в 3-й пробирке, то предел защитного действия желатина находится во 2-й пробирке, где разведение 1/4. Следовательно, «железное число» желатина равно: 0,01 : 4 = 0,0025 г или 2,5 мг. 0,01 г - количество желатина в 1 мл 1% раствора, взятого в опыт.

Задание: 1. Выполнить опыт и найти «железное число» желатина.

2. Дать точное определение «железного числа», исходя из данных опыта.

3. Объяснить механизм защитного действия раствора желатина.