Материал: Биохимия учебное пособие

а также включаться в конечный продукт обмена азота – мочевину и экскретироваться из организма. Безазотистые углеродные остатки аминокислот образуют чащевсегокетокислоты, которыедалеедеградируют пообщимпутям катаболизма других окисленных углеводородов. Включаясь в общиепути катаболизма, аминокислоты могут служить источником энергии. Основныепути использования аминокислот представлены на рис. 21.

ЗАМЕНИМЫЕ Синтез АМИНОКИСЛОТЫ

из углеводов

Креатин и др.

Рис. 21. Основныепутииспользованияаминокислот

В организме создается фонд аминокислот, который пополняется из следующихисточников:

–аминокислотыпищи;

–аминокислоты, образующиеся при катаболизме собственных белков;

–аминокислоты, синтезируемые самими клетками.

При этом возможности синтеза аминокислот в организме существенно ограничены. В табл. 7 указаны незаменимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированыклетками из-за отсутствияисточников синтеза, поэтомуихприсутствие в белках пищи обязательно. Выделяют также частично заменимые аминокислоты, которые могут синтезироваться в небольших количествах в организме, и условно заменимые аминокислоты, для синтеза которых необходимы незаменимые аминокислоты. Потребность в заменимых аминокислотах может быть восполнена синтезомиз другихсоединений.

80

Аминокислотный состав определяет биологическую ценность белка. Чем выше содержание незаменимых аминокислот, тем больше его пищевая ценность. Полноценными белками в питании считаются те, которые содержат незаменимые аминокислоты в нужном количественном и качественном соотношении.

5.3. Общие пути обмена аминокислот

Общиепути обмена аминокислотвключаютреакции дезаминирования, трансаминированияи декарбоксилирования:

КИСЛОТЫ И АММИАК

Реакции трансаминирования (переаминирования) являются наиболее важ-

ными реакциями среди общих путей обмена аминокислот. Они играют основную роль в процессеглюконеогенеза и образования новых аминокислот. Cуть этой ре- акции–обратимый переносаминогруппысаминокислотына кетокислотубезпромежуточного образования аммиака. Катализируют реакции трансаминирования

81

ферменты трансаминазы (аминотрансферазы), в роли кофермента выступает пиридоксальфосфат (активная форма витамина В6):

Впереаминировании участвуетмногоаминокислот(кромелизина, треонина), наиболееактивнымиявляютсяглутаминовая, аспарагиноваякислоты,чтосвязывают с высоким содержанием в тканях животных двух специфических аминотрансфераз – аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы.

Аминотрансферазыучаствуютвсинтезеновыхаминокислотиз -кетоглутара- та. Этот синтез возможен и для получения незаменимых аминокислот, если с пищей будут поступать соответствующие кетокислоты.

Дезаминирование – реакция, в ходе которой аминогруппа освобождается в виде аммиака. Механизмы дезаминирования могут быть различными:

а)восстановительноедезаминирование(собразованиемнасыщенной жирной кислоты):

б) гидролитическое дезаминирование (с образованием карбоновой гидроксикислоты):

в)элиминирующеедезаминирование(собразованиемненасыщенныхжирных кислот):

82

г) окислительное дезаминирование (с образованием кетокислот). У человека окислительное дезаминирование является основным путем катаболизма аминокислот:

Выделяют два типа окислительного дезаминирования: прямое и непрямое. Если в ходе дезаминирования аминогруппа сразу превращается в аммиак, то реакция называется прямым окислительным дезаминированием. Прямое окислительноедезаминированиеможетпроисходить как в аэробных, таки в анаэробных условиях:

1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксида-

зами D-аминокислот и L-аминокислот сучастием коферментов ФАД и ФМН соответственно. Реакции, катализируемые оксидазами, в клетках протекают медленно.

Оксидазы

COOH DD--и L-амнокислот COOH COOH (ФАД или ФМН)

2. Анаэробное прямое окислительное дезаминирование существует толь-

ко для L-глутаминовой кислоты и катализируется ферментом глутаматдегидрогеназой. Фермент присутствует в митохондриях всех клеток организма (за исключением мышечных). Глутаматдегидрогеназная реакция нуждается в присутствии коферментов НАД+ или НАДФ+:

83

В ходе дезаминирования глутамата аминогруппа сразу превращается в аммиак. Реакция дезаминирования глутамата ферментом глутаматдегидрогеназой об-

ратима. Обратная реакция – восстановительное аминирование -кетоглутара-

та – служит источником глутамата в клетках и обезвреживает аммиак.

Все аминокислоты, кроме глутаминовой, дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование активно протекает во всех клетках организма и состоит из двух этапов:

1.Трансаминирования с -кетоглутаратом с образованием глутамата;

2.Прямого окислительного дезаминирования глутамата.

Врезультате трансаминирования -кетоглутарат превращается в глутамат,

ааминокислоты теряют аминогруппы и превращаются в -кетокислоты. Далее их углеродный скелет катаболизируется специфическими путями и вовлекается в цикл Кребса, где сгорает до углекислого газа и воды.

Глутаминовая кислота является коллектором всех аминогрупп, и только она подвергается прямому окислительному дезаминированию с образованием аммиака и -кетоглутаровой кислоты.

Такимобразом, реакцияпрямогоокислительногодезаминированиятесносвязана с трансаминированием аминокислот. Сопряжение реакций трансаминирования и дезаминирования направляет поток лишнего аминного азота в печень для синтеза мочевины и в почки для синтеза аммонийных солей.

Декарбоксилирование аминокислот катализируется декарбоксилазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Продукты декарбоксилирования обладают высокой биологической активностью, и с этим связано их название «Биогенные амины» (табл. 8):

Декарбоксилаза

COOH Декарбоксилаза

(Пиридоксальфофат)

(Пиридоксальфосфат)

84