Материал: 5422

кислотой, гетероциклическими соединениями, нуклеиновыми кислотами и т.п.).

Протеиды делят на ряд групп.

Фосфопротеиды – содержат остатки фосфорной кислоты, связанной эфирной связью с оксигруппой аминокислот серина и треонина. Представители − казеин – белок коровьего молока; вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца.

Нуклеопротеиды − белки, в которых собственно белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами. Входят в состав ядер растительных и животных клеток.

Нуклеопротеиды входят в состав структурных элементов ядер клеток , обусловливающих передачу наследственных признаков, они являются специализированными нутриклеточными структурами.

Набухание белков и крахмала в водной среде сопровождается поглощением воды. Различают две формы существования воды в набухших полимерах – связанную, или гидратационную, и свободную, или капиллярную. Последняя в этом случае играет роль среды.

1.3. Гидратация и дегидратация белков Гидратацией называют способность белков связывать воду. При этом

основная часть воды связывается с белками адсорбционно. Различают два вида адсорбции − ионную и молекулярную.

Ионная адсорбция – связывание воды ионизированными свободными полярными группами (-NH3+,-COO-). Величина ионной адсорбции зависит от pH среды. Сдвиг pH среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к усилению диссоциации основных (NH2) или кислотных (COOH) групп белка, к увеличению заряда белковых молекул и усилению гидратации белка. В изоэлектрической точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка связывать воду наименьшая.

Молекулярная адсорбция − присоединение молекул воды засчёт связанных полярных групп (пептидных групп полипептидных цепей –NH-

10

CO-, гидроксильных, сульфогидрильных и т.д.)Величина молекулярной адсорбции постоянна для каждого вида белка.

В растворах с малой концентрацией (молоко, жидкое тесто) белки полностью гидратированы и больше связывать воду не могут. Способность белков к дополнительной гидратации имеет большое значение в кулинарной практике. Дополнительная гидратация имеет место при добавлении воды к рубленому мясу (котлеты, биточки, бифштексы, фрикадельки, фарш для пельменей и т.д.), при добавлении молока к яйцам (изготовление омлетов), при изготовлении теста, при замачивании бобовых и т.д.

Для увеличения водосвязывающей способности белков в ряде случаев увеличивают заряд белковой молекулы путем сдвига рН от изоэлектрической точки (маринование мяса, рыбы и т.д.). От степени гидратации во многом зависят органолептические показатели качества готовой продукции − сочность, консистенция, вкус.

Дегидратация – потеря белками связанной воды при сушке продуктов, замораживания и размораживания мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависит такой важный показатель, как выход готовых изделий.

1.4. Денатурация и свёртывание белков Белки природных продуктов называют нативными (натуральными). Под

действием различных факторов (физических, химических, биологических) происходит изменение природных свойств белков. Денатурация − нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием внешних воздействий.

К числу таких воздействий можно отнести нагревание (тепловая денатурация), встряхивание, взбивание или другие резко механические воздействия (поверхностная денатурация), высокую концентрацию водородных или гидроксильных ионов (кислотная, щелочная денатурация). При кулинарной обработке денатурацию белков вызывает чаще всего нагревание.

11

При денатурации белков наиболее важную роль играет вода, добавленная извне или содержащаяся в составе самих пищевых продуктов. Известно, что такие продукты, как мясо, рыба, овощи и другие, содержат значительное количество влаги.

Роль и значение воды для денатурации белков легко объяснимы. При повышении температуры молекулы воды приобретают кинетическую энергию и в определённый момент эта энергия станет больше энергии связей, удерживающих белковую молекулу в нативном состоянии.

Агрегаты воды, имеющие при высокой температуре меньшие размеры и большую скорость диффузии, чем молекула белка, проникают во внутрь последних и постоянно ударяются о полипептидные цепи. При этом складки полипептидных цепей глобулярных белков начинают отходить друг от друга. Кроме того, молекулы белков постоянно испытывают движение, в результате чего разрываются солевые мостики, водородные, эфирные, ионные связи и гидрофобные взаимодействия. В результате разрыва этих связей, поддерживающих белковую молекулу в свёрнутом состоянии, полипептидная цепь разворачивается с потерей глобулярной формы, то есть денатурирует. Схема свёртывания денатурированного белка показана на рисунке 1.

Рисунок 1 − Схема свёртывания денатурированного белка

12

Впроцессе разворачивания цепи разорванные внутренние водородные связи во вторичной и третичной структурах нативного белка заменяются внешними водородными связями с водой, что обусловливает разрыхление структуры денатурированных белков глобул.

В«мягких» условиях денатурированный белок может обратно восстанавливать своё нативное состояние. Однако в условиях кулинарной обработки продуктов, в связи с проведением её в «жёстких» условиях, это явление исключено.

Взависимости от свойств нативных белков денатурация наступает при температуре 50 − 600С и ускоряется с повышением температуры.

При тепловой кулинарной обработке фибриллярные белки подвергаются денатурации. Однако характер денатурации зависит от особенностей их нативного строения. Например, в горячей воде эластин только набухает, а с коллагеном происходят более глубокие изменения, результатом которых является образование студня. И для денатурации фибриллярных белков решающую роль также играет вода. Однако при глубокой денатурации коллагена (кроме воды) важным фактором является продолжительность воздействия тепла.

Вколлагеновой молекуле под действием горячей воды происходит разрыв связей как внутри цепочек, так и между ними. Обычно выделяют три стадии глубокой денатурации коллагена. В первой стадии разрываются водородные связи внутри полипептидных цепочек коллагена, во второй происходит разрыв боковых связей, удерживающих полипептидные цепи молекулы коллагена в компактном состоянии, а в третьей – разрыв водородных связей между карбоксильными группами пептидных цепей и молекулами воды. Разделение процесса денатурации на стадии условное, т.к. в первую очередь должны разрываться слабые водородные связи.

Имеются данные, что в результате разрыва внутри- и межцепочечных связей из тройной спирали коллагена образуется двойная и одинарная спирали. При этом последняя приобретает форму клубка. Затем переходят

вклубок полипептидные цепочки двойной спирали.

13

Сокращение коллагеновых волокон при тепловой обработке обусловлено, вероятно, переходом тройной спирали молекулы коллагена в клубок.

Превращение ассоциированных длинных полипептидных цепочек молекулы коллагена в клубок заканчивается при температуре 62 − 650С, так как в этом интервале температур коллагеновые волокна сокращаются по длине в 3 − 4 раза и при дальнейшем нагревании существенных изменений не претерпевают.

При денатурации коллагена возможен разрыв и поперечных межмолекулярных ковалентных связей, если учесть, что при длительной гидротермической обработке коллаген распадется с образованием водорастворимых полимеров (глютинов) за счёт гидролиза лабильных пептидных связей в первичной структуре белка. Денатурация коллагена также необратима, как и глобулярных белков.

Если исходить из общего понятия денатурации, то более глубокие изменения коллагена с образованием водорастворимых глютинов также можно рассматривать как результат его денатурации. Отдельные приёмы первичной обработки также могут вызывать денатурацию белков пищевых продуктов. Изменение нативного состояния претерпевают белки при механическом способе замешивания, перемешивании измельчённых богатых белком продуктов и взбивании белковых веществ.

Белки зерномучных продуктов находятся в высохшем состоянии, при добавлении воды они сильно гидратируются за счёт образования водородных связей между молекулами белка и воды.

При перемешивании теста белок клейковины сильно вытягивается, что приводит к разрыву водородных, гидрофобных связей и солевых мостиков.

Следовательно, белковые вещества муки при замесе теста в результате механического вытягивания и разрыва нативных связей претерпевают денатурационные изменения.

Отдельные водорастворимые белки при взбивании способны образовывать на поверхности пузырьков воздуха мономолекулярные тонкие плёнки. Пептидные цепи молекулярного белка при механическом

14