Материал: ОТВЕТЫ к 2 зачету

Актиновые миофиламенты посредине I-диска скрепляются белками, составляющими Z-линию, а свободными концами частично входят в А-диск между толстыми миофиламентами. При этом вокруг одного миозинового филамента располагаются шесть актиновых. При частичном сокращении миофибриллы актиновые филаменты как бы втягиваются в А-диск, и в нем образуется светлая зона (или Н-полоска), ограниченная свободными концами микрофиламентов. Ширина Н-полоски зависит от степени сокращения миофибриллы.Участок миофибриллы, расположенный между двумя Z-полосками, носит название саркомера и является структурно-функциональной единицей миофибриллы. Саркомер включает в себя А-диск и расположенные по сторонам от него две половины I-диска. Следовательно, каждая миофибрилла представляет собой совокупность саркомеров. Именно в саркомере осуществляются процессы сокращения. Следует отметить, что конечные саркомеры каждой миофибриллы прикрепляются к плазмолемме миосимпласта при помощи актиновых миофиламентов.Структурные элементы саркомера в расслабленном состоянии можно выразить формулой: Z + 1/2I = 1/2А + Ь + 1/2А + 1/2I + Z. Процесс сокращения осуществляется при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов с образованием между ними актомиозиновых «мостиков», посредством которых происходит втягивание актиновых филаментов в А-диск и укорочение саркомера. Для развития этого процесса необходимы три условия: 1) наличие энергии в форме АТФ; 2) наличие ионов кальция; 3) наличие биопотенциала. АТФ образуется в саркосомах (митохондриях), в большом количестве локализованных между миофибриллами. Выполнение второго и третьего условия осуществляется при помощи специальных органелл мышечной ткани — саркоплазматической сети (аналога эндоплазматической сети обычных клеток) и системы Т-канальцев. Саркоплазматическая сеть представляет собой видоизмененную гладкую эндоплазматическую сеть и состоит из расширенных полостей и анастомозирующих канальцев, окружающих миофибриллы.При этом саркоплазматическая сеть подразделяется на фрагменты, окружающие отдельные саркомеры. Каждый фрагмент состоит из двух терминальных цистерн, соединенных полыми анастомозирующими канальцами — L-канальцами. При этом терминальные цистерны охватывают саркомер в области I-диска,а канальцы — в области А-диска. В терминальных цистернах и канальцах содержатся ионы кальция, которые при поступлении нервного импульса и достижении волны деполяризации мембран саркоплазматической сети выходят из цистерн и канальцев и распределяются между актиновыми и миозиновыми микрофиламентами, инициируя их взаимодействие.После прекращения волны деполяризации ионы кальция устремляются обратно в терминальные цистерны и канальца. Таким образом, саркоплазматическая сеть является не только резервуаром для ионов кальция, но и играет роль кальциевого насоса. Волна деполяризации передается на саркоплазматическую сеть от нервного окончания вначале по плазмолемме, а затем по Т-канальцам, которые не являются самостоятельными структурными элементами. Они представляют собой трубчатые впячивания плазмолеммы в саркоплазму.Проникая вглубь, Т-канальцы разветвляются и охватывают каждую миофибриллу в пределах одного пучка строго на определенном уровне, обычно на уровне Z-полоски или несколько медиальнее — в области соединения актиновых и миозиновых филаментов. Следовательно, к каждому саркомеру подходят и окружают его два Т-канальца. По сторонам от каждого Т-канальца располагаются две терминальные цистерны саркоплазматической сети соседних саркомеров, которые вместе с Т-канальцами составляют триаду. Между стенкой Т-канальца и стенками терминальных цистерн имеются контакты,через которые волна деполяризации передается на мембраны цистерн и обусловливает выход из них ионов кальция и начало сокращения.Таким образом, функциональная роль Т-канальцев заключается в передаче возбуждения с плазмолеммы на саркоплазматическую сеть. Для взаимодействия актиновых и миозиновых филаментов и последующего сокращения, кроме ионов кальция, необходима также энергия в виде АТФ, которая вырабатывается в саркосомах, в большом количестве располагающихся между миофибриллами. Под влиянием ионов кальция стимулируется АТФазная активность миозина, что приводит к расщеплению АТФ с образованием АДФ и выделением энергии. Благодаря выделившейся энергии устанавливаются «мостики» между головками белка миозина и определенными точками на белке актине, и за счет укорочения этих «мостиков» происходит подтягивание актиновых филаментов между миозиновыми.Затем эти связи распадаются, с использованием энергии АТФ и головки миозина образуются новые контакты с другими точками на актиновом филаменте, но расположенными дистальнее предыдущих. Так происходит постепенное втягивание актиновых филаментов между миозиновыми и укорочение саркомера. Степень этого сокращения зависит от концентрации свободных ионов кальция вблизи миофиламентов и от содержания АТФ.При полном сокращении саркомера актиновые филаменты достигают М-полоски саркомера. При этом исчезают Н-полоска и I-диски, а формула саркомера может быть выражена следующим образом: Z + 1/2IA + M + 1/2AI + Z. При частичном сокращении формула саркомера будет выглядеть так: Z + 1/nI + 1/nIA + 1/2H + M + 1/2H + 1/nAI + 1/nI + Z. Одновременное и содружественное сокращение всех саркомеров каждой миофибриллы приводит к сокращению всего мышечного волокна. Крайние саркомеры каждой миофибриллы прикрепляются актиновыми миофиламентами к плазмолемме миосимпласта, которая на концах мышечного волокна имеет складчатый характер. При этом на концах мышечного волокна базальная пластинка не заходит в складки плазмолеммы. Ее прободают тонкие коллагеновые и ретикулярные волокна, проникают в глубь складок плазмолеммы и прикрепляются в тех ее местах, к которым с внутренней стороны прикрепляются актиновые филаменты дистальных саркомеров.Благодаря этому создается прочная связь миосимпласта с волокнистыми структурами эндомизия. Коллагеновые и ретикулярные волокна концевых отделов мышечных волокон вместе с волокнистыми структурами эндомизия и перимизия в совокупности образуют сухожилия мышц, которые прикрепляются к определенным точкам скелета или вплетаются в сетчатый слой дермы кожи в области лица. Благодаря сокращению мышц происходит перемещение частей или всего организма, а также изменение рельефа лица. Не все мышечные волокна одинаковы по своему строению. Различают два основных типа мышечных волокон, между которыми имеется промежуточные, отличающиеся между собой прежде всего особенностями обменных процессов и функциональными свойствами и в меньшей степени — структурными особенностями. Волокна I типа — красные мышечные волокна, характеризуются прежде всего высоким содержанием в саркоплазме миоглобина (что придает им красный цвет), большим количеством саркосом, высокой активностью в них фермента сукцинатдегидрогеназы, высокой активностью АТФазы медленного действия.Эти волокна обладают способностью медленного, но длительного тонического сокращения и малой утомляемостью. Волокна II типа — белые мышечные волокна, характеризуются незначительным содержанием миоглобина, но высоким содержанием гликогена, высокой активностью фосфорилазы и АТФазы быстрого типа. Функционально волокна данного типа характеризуются способностью более быстрого, сильного, но менее продолжительного сокращения.Между двумя крайними типами мышечных волокон находятся промежуточные, характеризующиеся различным сочетанием названных включений и разной активностью перечисленных ферментов.Любая мышца содержит все типы мышечных волокон в различном их количественном соотношении. В мышцах, обеспечивающих поддержание позы, преобладают красные мышечные волокна, в мышцах, обеспечивающих движение пальцев и кистей,преобладают красные и переходные волокна. Характер мышечного волокна может меняться в зависимости от функциональной нагрузки и тренировки. Установлено, что биохимические, структурные и функциональные особенности мышечного волокна зависят от иннервации. Перекрестная пересадка эфферентных нервных волокон и их окончаний с красного волокна на белое (и наоборот) приводит к изменению обмена, а также структурных и функциональных особенностей в этих волокнах на противоположный тип.

Саркотубулярная система состоит из двух компонентов (рис. 3.9). Первым из них является саркоплазматический ретикулум. Он окутывает каждый сократительный элемент саркомера и является местом хранения кальция. Вторым компонентом является Т-система. Ее название связано с тем, что она состоит из трубочек, расположенных поперечно в саркоплазме (т. е. в цитоплазме и протоплазме саркомера). У Z-ли-нии между саркомерами две части сарко-плазматического ретикулума, связанные с каждым саркомером, соединяясь с попереч-нон трубочкой Т-системы, образуют гриа-ду. Главной функцией Т-системы является обеспечение связи. Когда сарколемма возбуждается поступающим нервным импульсом, она подвергается деполяризации. Одновременно деполяризуется вся Т-система, обеспечивая тем самым передачу электрического импульса всем саркомерам мышечного волокна.

Импульсы после этого передаются рукавообразной системе мешочков и трубочек саркоплазматического ретикулума, где содержатся ионы кальция. После деполяризации Т-системы этот электрический разряд передается на мембрану саркоплазматического ретикулума, увеличивая ее проницаемость. В результате этого ионы кальция покидают мешочки саркоплазматического ретикулума.

Саркомер (повторяющийся сегмент миофибриллы) состоит из двух половин светлого, оптически изотропного диска (I) и одного темного, анизотропного (H) диска. Соотношение тонких и толстых нитей в саркомере составляет 2:1. Миозиновые и актиновые нити саркомера расположены так, что тонкие нити могут свободно входить между толстыми, т. е. "задвигаться" в A-диск, что и происходит при сокращении мышцы. В силу этого длина светлой части саркомера — I-диска — может быть разной: при пассивном растяжении мышцы она увеличивается до максимума, при сокращении может уменьшаться до нуля.

В покоящихся мы­шечных волокнах при отсутствии импульсации мотонейрона по­перечные миозиновые мостики не прикреплены к актиновым миофиламентам. Тропомиозин расположен таким образом, что бло­кирует участки актина, способные взаимодействовать с попере­чными мостиками миозина. Тропонин тормозит миозин — АТФ-азную активность и поэтому АТФ не расщепляется. Мышечные волокна находятся в расслабленном состоянии.

При сокращении мышцы длина А-дисков не меняется, J-диски укорачиваются, а Н-зона А-дисков может исчезать Эти данные явились основой для создания теории, объясняющей сокра­щение мышцы механизмом скольжения (теорией скольжения)тон­ких актиновых миофиламентов вдоль толстых миозиновых. В ре­зультате этого миозиновые миофиламенты втягиваются между окру­жающими их актиновыми. Это приводит к укорочению каждого саркомера, а значит, и всего мышечного волокна.

Молекулярный механизм сокращения мышечного волокна состоит в том, что возникающий в области концевой пластинки потенциал действия распространяется по системе поперечных трубочек вглубь волокна, вызывает деполяризацию мембран цистерн саркоплазмати-ческого ретикулума и освобождение из них ионов кальция. Свобод­ные ионы кальция в межфибриллярном пространстве запускают процесс сокращения. Совокупность процессов, обуславливающих распространение потенциала действия вглубь мышечного волокна, выход ионов кальция их саркоплазматического ретикулума, взаимо­действие сократительных белков и укорочение мышечного волокна называют «электромеханическим сопряжением».

При концентрации ионов Са²⁺ в межмиофибриллярном пространстве ниже 10″ тропомиозин располагается таким образом, что блокирует прикрепление поперечных миозиновых мостиков к нитям актина. По­перечные мостики миозина не взаимодействуют с нитями актина. Продвижение относительно друг друга нитей актина и миозина отсут­ствует. Поэтому мышечное волокно находится в расслабленном состо­янии. При возбуждении волокна Са²⁺ выходит из цистерн саркоплазматического ретикулума и, следовательно, концентрация его вблизи миофибрилл возрастает. Под влиянием активирующих ионов Са²⁺ молекула тропонина изменяет свою форму таким образом, что вытал­кивает тропомиозин в желобок между двумя нитями актина, освобож­дая тем самым участки для прикрепления миозиновых поперечных мостиков к актину. В результате поперечные мостики прикрепляются к актиновым нитям. Поскольку головки миозина совершают «гребковые» движения в сторону центра саркомера происходит «втягивание» актиновых миофиламентов в промежутки между толстыми миозиновыми нитями и укорочение мышцы.

 63. Морфо-функциональная характеристика и классификация мышечных тканей. Скелетная поперечно-полосатая мышечная ткань: источники развития, строение, иннервация. Структурные основы сокращения мышечного волокна. Типы мышечных волокон. Регенерация. Мышца как орган: строение, васкуляризация, иннервация.

Общая морфофункциональная характеристика и классификация мышечных тканей

Основные морфологические признаки элементов мышечных тканей - удлиненная форма, наличие продольно расположенных миофибрилл и миофиламентов - специальных органелл, обеспечивающих сократимость, рас­положение митохондрий рядом с сократительными элементами, наличие включений гликогена, липидов и миоглобина.

Специальные сократительные органеллы - миофиламенты или миофибриллы обеспечивают сокращение, которое возникает при взаимодей­ствии в них двух основных фибриллярных белков - актина и миозина при обязательном участии ионов кальция. Митохондрии обеспечивают эти про­цессы энергией. Запас источников энергии образуют гликоген и липиды. Миоглобин - белок, обеспечивающий связывание кислорода и создание его запаса на момент сокращения мышцы, когда сдавливаются кровенос­ные сосуды (поступление кислорода при этом резко падает).

Классификация.В основу классификации мышечных тканей положе­ны два принципа - морфофункциональный и гистогенетический. В со­ответствии с морфофункциональным принципом, в зависимости от структуры органелл сокращения, мышечные ткани подразделяют на две подгруппы.

Первая подгруппа - поперечнополосатые (исчерченные) мышечные ткани (textus muscularis striatus). В цитоплазме их элементов миозиновые филамен-ты постоянно полимеризованы, образуют с актяновыми нитями постоянно существующие миофибриллы. Последние организованы в характерные ком­плексы - саркомеры. В соседних миофибриллах структурные субъедини­цы саркомеров расположены на одинаковом уровне и создают поперечную исчерченность. Исчерченные мышечные ткани сокращаются быстрее, чем гладкие.

Вторая подгруппа - гладкие (неисчерченные) мышечные ткани (textus muscularis nonstriatus). Эти ткани характеризуются тем, что вне сокращения миозиновые филаменты деполимеризованы. В присутствии ионов кальция они полимеризуются и вступают во взаимодействие с филаментами актина. Образующиеся при этом миофибриллы не имеют поперечной исчерченности: при специальных окрасках они представлены равномерно окрашенны­ми по всей длине (гладкими) нитями.

В соответствии с гистогенетическим принципом в зависимости от ис­точников развития (эмбриональных зачатков) мышечные ткани подразде­ляются на 5 типов: мезенхимные (из десмального зачатка в составе ме­зенхимы), эпидермальные (из кожной эктодермы и из прехордальной пластинки), нейральные (из нервной трубки), целомические (из миэпикардиальной пластинки висцерального листка сомита) и соматические (миотомные).

Скелетная мышца как орган Передача усилий сокращения на скелет осуществляется посредством сухожилий или прикрепления мышц непосредственно к надкостнице. На конце каждого мышечного волокна плазмолемма образует глубокие узкие впячивания. В них со стороны сухожилия или надкостницы проникают тонкие коллагеновые волокна. Последние спирально оплетаются ретикулярными волокнами. Концы волокон направляются к базальной мембране, входят в нее, поворачивают назад и по выходе снова оплетают коллагеновые волокна соединительной ткани. Между мышечными волокнами находятся тонкие прослойки рыхлой волокнистой соединительной ткани — э н д о м и з и й . Коллагеновые волокна наружного листка базальной мембраны вплетаются в негоцае, что способствует объединению усилий при сокращении миосимпластов. Более толстые прослойки рыхлой соединительной ткани окружают по нескольку мышечных волокон, образуя п е р и м и з и й и разделяя мышцу на пучки. Несколько пучков объединяются в более крупные группы, разделенные более толстыми соединительнотканными прослойками. Соединительную ткань, окружающую поверхность мышцы, называют э п и м и з и е м . Васкуляризация. Артерии вступают в мышцу и распространяются по прослойкам соединительной ткани, постепенно истончаясь. Ветви 5—6-го порядка образуют в перимизии артериолы. В эндомизии расположены капилляры. Они идут вдоль мышечных волокон, анастомозируя друг с другом. Венулы, вены и лимфатические сосуды проходят рядом с приносящими сосудами. Как обычно, рядом с сосудами много тканевых базофилов, принимающих участие в регуляции проницаемости сосудистой стенки. Иннервация. В мышцах выявлены миелинизированные эфферентные (двигательные), афферентные (чувствительные), а также немиелинизированные вегетативные нервные волокна. Отросток нервной клетки, приносящий импульс от моторного нейрона спинного мозга, ветвится в перимизии. Каждая его ветвь проникает сквозь базальную мембрану и у поверхности симпласта на плазмолемме образует терминали, участвуя в организации так называемой м о т о р н о й б л я ш к и (см. главу X). При поступлении нервного импульса из терминалей выделяется ацетилхолин — медиатор, который вызывает возбуждение (потенциал действия), распространяющееся отсюда по плазмолемме миосимпласта. Итак, каждое мышечное волокно иннервируется самостоятельно и окружено сетью гемокапилляров, образуя комплекс, именуемый мионом. Группа же мышечных волокон, иннервируемых одним мотонейроном, называется н е р в н о - м ы ш е ч н о й е д и н и ц е й . Мышечные волокна, принадлежащие к одной нервно-мышечной единице, лежат не рядом, а расположены мозаично среди волокон, относящихся к другим единицам. Чувствительные нервные окончания располагаются не на рабочих (экстрафузальных) мышечных волокнах, а связаны со специализированными мышечными волокнами в так называемых мышечных веретенах (с интрафузальными мышечными волокнами), которые расположены в перимизии.

Структурные основы сокращения мышечного волокна:

Основной структурной единицей скелетной мышечной ткани является мышечное волокно, состоящее из миосимпласта и миосателлитоцитов, покрытых общей базальной мембраной. Комплекс, состоящий из плазмолеммы миосимпласта и базальной мембраны, называют сарколеммой. Миосимпласт имеет множество продолговатых ядер, расположенных непосредственно под сарколеммой. У полюсов ядер располагаются органеллы общего значения — аппарат Гольджи и небольшие фрагменты гранулярной ЭПС. Миофибриллы расположены продольно.

Саркомер — это структурная единица миофибриллы. Каждая миофибрилла имеет поперечные темные и светлые диски, имеющие неодинаковое лучепреломление (анизотропные A-диски и изотропные I-диски). Каждая миофибрилла окружена продольно расположенными и анастомозирующими м/у собой петлями агранулярной ЭПС- саркоплазматической сети. Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру — Z-линию (или телофрагму). От соседних Z-линий актиновые филаменты направляются к центру саркомера, но не доходят до его середины. Посередине темного диска саркомера располагается сеть, построенная из миомезина. Она образует в сечении М-линию, или мезофрагму. В узлах этой М-линии закреплены концы толстых, миозиновых филаментов.

Молекулы миозина имеют длинный хвост и на его конце две головки. При повышении концентрации ионов кальция в области присоединения головок, молекула миозина изменяет свою конфигурацию. При этом головки миозина связываются с актином (при участии тропомиозина и тропонина). Затем головка миозина наклоняется и тянет за собой актиновую молекулу в сторону М-линии. Z-линии сближаются, саркомер укорачивается.

Альфа-актининовые сети Z-линий соседних миофибрилл связаны друг с другом промежуточными филаментами. Они подходят к внутренней поверхности плазмолеммы и закрепляются в кортикальном слое цитоплазмы, так что саркомеры всех миофибрилл располагаются на одном уровне. Это и создает при наблюдении в микроскоп впечатление поперечной исчерченности всего волокна.

Источником ионов кальция служат цистерны агранулярной ЭПС. Они вытянуты вдоль миофибрилл около каждого саркомера и образуют саркоплазматическую сеть. Именно в ней аккумулируются ионы кальция, когда миосимпласт находится в расслабленном состоянии.

Типы мышечных волокон

Каждая мышца содержит различные типы мышечных волокон. Мышечные волокна сильно отличаются по своим функциям, но все они требуют энергии. Необходимо иметь представление о различиях волокон, поскольку каждый тип мышечных волокон тренируется определенным образом.

Условно мышечные волокна разделяются на два типа: красные, или медленные, волокна, которые также называются медленносокращающимися волокнами или волокнами типа I, и белые, или быстрые, волокна, которые также называются быстросокращающимися волокнами или волокнами типа II. Между мужчинами и женщинами не существует разницы в соотношении быстросокращающихся и медленносокращающихся волокон. Реакция на тренировку мышечных волокон у женщин и мужчин одинакова.

Красные мышечные волокна

Густо усеянные капиллярами красные мышечные волокна снабжаются энергией преимущественно аэробно. Следовательно, красные волокна обладают высокой аэробной способностью и ограниченной анаэробной. Красные волокна важны для выносливости. Они работают относительно медленно и не так быстро устают, и поэтому способны поддерживать работу в течение длительного времени.

Белые мышечные волокна

Белые мышечные волокна с умеренным содержанием капилляров снабжаются энергией преимущественно анаэробно. Белые волокна обладают высокой анаэробной способностью и относительно низкой аэробной, поэтому они максимально используются в скоростносиловых видах спорта (спринтерский бег, метания, прыжки, борьба, тяжелая атлетика). Белые волокна работают быстро и, следовательно, быстро устают. Энергичные взрывные упражнения, которые максимально задействуют белые волокна, могут поддерживаться лишь в течение короткого периода времени.

Белые волокна (волокна типа II) разделяются на волокна типа IIа и IIb. Волокна типа IIа, кроме своей высокой анаэробной способности ресинтеза АТФ, обладают также высокой аэробной способностью. Таким образом, волокна типа IIа поддерживают волокна типа I во время длительной работы на выносливость. Волокна типа IIb являются чисто анаэробными и вряд ли выполняют какую-либо функцию во время нагрузки на выносливость.

Соотношение красных и белых мышечных волокон

Чем больше количество быстросокращающихся волокон в мышцах спортсмена, тем выше его спринтерские возможности. Соотношение мед-ленносокращающихся и быстросокращающихся волокон может сильно различаться между людьми, но соотношение мышечных волокон у отдельного человека по существу неизменно. Изначально мы рождаемся либо спринтерами, либо стайерами. У спринтера соотношение медленных и быстрых волокон составляет 50/50, тогда как у марафонца соотношение медленных и быстрых волокон может составлять 90/10. На графике 5 показаны соотношения мышечных волокон у различных типов спортсменов.