Материал: bioorganicheskaya-ximiya.-shpargalki

1а 1. Функции белков. Содержание белков в органах и тканях

Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот.

1.Каталитическая функция. В настоящее время большинство ферментов, или биологических катали@ заторов, является белками. От этой функция белков зависит скорость химических реакций в биологиче@ ских системах.

2.Транспортная функция. Перенос кислорода крови осуществляется молекулами гемоглобина, яв@ ляющегося белком эритроцитов. Альбумины сыворот@ ки крови принимают участие в транспорте липидов, образуют комплексы с органическими и неорганиче@ скими веществами и обеспечивают их доставку к ор@ ганам@мишеням.

3.Защитная функция. В ответ на поступление

ворганизм веществ, несущих на себе отпечаток гене@ тической чужеродности, синтезируются специфиче@ ские защитные белки@антитела. Защитная функция белков проявляется также в способности их к сверты@ ванию (фибриногену), что защищает организм от по@ тери крови при ранениях.

4.Сократительная функция. Специфические бел@ ки мышечной ткани (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Сократительной способностью обладают также белки цитоскелета, обеспечивающие расхождение хромо@ сом в процессе митоза.

5.Структурная функция. Первое место по коли@ честву среди белков тела человека занимают струк@

3а 3. Физико#химические свойства

белков. Понятие структурной организации белков

Характерными физическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, ог@ раниченная способность к диффузии, способность

кзначительному набуханию, оптическая актив@ ность, подвижность в электрическом поле. Белки обладают большой гидрофильностью, чем обус@ ловлено высокое онкотическое давление белков. Растворы белков имеют низкое осмотическое дав@ ление.

Форма белковых молекул

Вприроде существует два вида белковых моле@ кул: нитевидные (фибриллярные) и шарообразные (глобулярные).

Денатурация белков — нарушение общего плана строения белковой молекулы, приводящее

кпотере характерных для нее свойств под влиянием различных физических и химических факторов. Внешне денатурация проявляется потерей раство@ римости, повышением вязкости, резким снижением биологической активности белка.

Ренатурация белка (обратный процесс с пол@ ным восстановлением структуры и функции молекулы белка) возможна при непродолжительном действии денатурирующего агента.

Изоэлектрическая и изоионная точки белков

Значение pH раствора, при котором суммарный заряд белковых молекул равен нулю, — это изоэле@ ктрическая точка белка (pI). Она определяется ами@ нокислотным составом белка.

2а 2. Аминокислотный состав белков.

Классификация аминокислот

Основными структурными единицами белков являются аминокислоты. Природные белки построе@ ны из 20 α@аминокислот. α@аминокислоты представ@ ляют собой производные карбоновых кислот, у кото@ рых водородный атом у α@углерода замещен на аминогруппу:

Радикал R представляет собой группу атомов, не участвующих в образовании пептидной связи. Все особенности структуры и функции белковых мо@ лекул определяются химической природой ради@ кала R.

Классификация аминокислот основана на хими@ ческом строении радикалов аминокислот. Совре@ менная рациональная классификация основана на полярности радикалов.

Различают пять классов аминокислот.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофоб@ ными) радикалами:

1)алалин;

2)валин;

3)лейцин;

4)глицин;

5)изолейцин.

Первичная структура белка — последователь@ ность расположения аминокислотных остатков в по@ липептиде.

Первичная структура белка характеризуется рядом особенностей.

1.Первичная структура белка генетически де@ терминирована и уникальна.

2.Первичная структура белка стабильна, что обеспечивается дипептидными и в меньшей степени дисульфидными связями.

3.Число комбинаций аминокислот в полипепти@ де очень велико, повторяющиеся последовательно@ сти аминокислот редки.

4.Первичная структура белка детерминирует вторичную, третичную и четвертичную структуру бел@ ковой молекулы.

Вторичная структура белка — конфигурация полипептидной цепи, более компактная ее упаков@ ка в спиральную или какую@либо другую конфор@ мацию.

Существует две основных конфигурации поли@ пептидной цепи: α@спираль и β@сладчатый слой.

Действующим началом образования α@ и β@ структуры является способность аминокислот обра@ зовывать водородные связи.

Водородная связь — слабое электростатиче@ ское взаимодействие между электроотрицатель@ ным атомом (O или N) и атомом водорода, ковалент@ но связанным с другим электроотрицательным атомом.

1)серин;

2)цистеин;

3)глутамин;

4)треонин;

5)метионин;

6)аспарагин.

3.Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:

1)глутаминовая кислота;

2)аспарагиновая кислота.

4.Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:

1)гистидин;

2)лизин;

3)аргинин.

5.Аминокислоты с ароматическими радикалами:

1)финилалалин;

2)тирозин;

3)триптофан.

1б турные белки (коллаген, кератин, эластин и др.). Белки участвуют в образовании клеточ@ ных мембран, межуточного вещества соединитель@

ной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).

6.Гормональная функция. Гормональная регуля@ ция занимает важное место в регуляции обмена ве@ ществ, а ряд гормонов представлен белками, поли@ пептидами или производными аминокислот.

7.Питательная (резервная) функция. Существу@ ют специальные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин).

Кроме того, белки участвуют в экспрессии гене@ тической информации, передаче нервных импульсов, поддерживают онкотическое давление крови и кле@ ток, обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма.

В органах и тканях животных содержится боль@ шое количество белков. На долю белков в человече@ ском теле приходится 45% от сухой массы. Наиболее богаты белком поперечно@полосатые мышцы, легкие, селезенка и почки (72—84%). К органам с умеренным содержанием белка относятся кожа, мозг и нервная ткань, сердце, органы пищеварительной системы (47—63%). В твердых тканях костей, зубов и в жиро@ вой ткани белки содержатся в небольшом количестве (14—20%).

5а 5. Третичная и четвертичная

структура белка. Классификация белков

Третичная структура белка — это простран@ ственная ориентация полипептидной спирали. Про@ цесс укладки полипептидной цепи — фолдинг.

Пространственная структура белков зависит от ионной силы и pH раствора, температуры и иных фак@ торов. В стабилизации пространственной структуры белков наряду с ковалентными связями принимают участие водородные связи, электростатические взаи@ модействия заряженных групп, вандерваальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых ра@ дикалов аминокислот, гидрофильно@гидрофобные взаимодействия и др. Третичная структура белка формируется самопроизвольно и полностью детер@ минируется первичной структурой белка. Основным движущим моментом в возникновении трехмерной структуры является взаимодействие радикалов ами@ нокислот с молекулами воды.

Четвертичная структура белка — простран@ ственная ориентация нескольких полипептидных цепей с образованием макромолекулярного образования.

Отдельные полипептидные цепи — протомеры (мономеры, субъединицы) — не обладают биологиче@ ской активностью и приобретают ее при опреде@ ленном способе пространственного объединения. Образовавшаяся молекула является олигомером (мультимером).

Четвертичная структура стабилизируется за счет нековалентных связей между контактными площадка@ ми протомеров, комплементарных друг другу.

7а 7. Всасывание

продуктов гидролиза белков

Конечный результат действия протеолитических ферментов желудка и кишечника — расщепление практически всей массы пищевых белков до свобод@ ных аминокислот.

Всасывание свободных аминокислот из кишеч@ ника происходит достаточно быстро — максимальный прирост их содержания в крови происходит через 30—50 мин после приема в пищу белка. Всасывание происходит главным образом в тонком кишечнике.

Основной механизм транспорта аминокислот че@ рез клеточные мембраны — гамма@глутамильный цикл с участием шести ферментов (один из них мембрано@ связанный, остальные находятся в цитозоле) и трипеп@ тид глутатион (гамма@глутамилцистеинилглицин).

Ключевой фермент процесса — гамма@глутамил@ трансфераза, катализирующая перенос глутамильно@ го остатка глутатиона на транспортируемую кислоту.

Свободная аминокислота, участвующая в этой реакции, поступает с наружной поверхности клетки, глутатион находится внутри. После реакции глутами@ ламинокислота оказывается в клетке вместе с цисте@ инилглицином.

Далее эта кислота расщепляется ферментом цитозоля глутамиламинотрансферазой.

6а 6. Особенности белкового обмена

Существуют некоторые особенности белкового обмена:

1)осуществление пластической функции.

2)способность определять динамическое состояние между организмом и окружающей средой;

3)строгая специфичность;

4)обеспечение каталитической функции;

5)обеспечение энергетической функции;

6)разветвленность белкового обмена;

7)интегрированность белкового обмена с обменом

углеводов, липидов, нуклеиновых кислот через аминокислоты или a@кетокислоты.

Факторы, определяющие состояние белко# вого обмена:

1)физиологическое состояние организма;

2)деятельность ЦНС;

3)синтез белка (осуществляется по закону «все или ничего» при условии наличия в клетке всех 20 ами@ нокислот);

4)обмен белков (регулируется гормонами, опреде@ ляющими направление синтеза, распада и интен@ сивность белкового обмена).

Для правильной оценки состояния обмена бел@ ков достаточно определение азотистого баланса. Различают положительный и отрицательный баланс, азотистое равновесие. При положительном азотис@ том балансе количество выводимого из организма меньше количества азота, вводимого с пищей, часть азота остается в организме и расходуется главным образом для биосинтеза высокомолекулярных белко@ вых веществ, синтетические процессы преобладают

Расщепление аминокислот, не использующихся

впроцессе биосинтеза, дезаминирование, транса@ минирование, декарбоксилирование.

Дезаминирование, или отщепление, аминогруп@ пы катализируется оксидазами аминокислот, эти ферменты катализируют дезаминирование, сопро@ вождающееся окислением (окислительное дезами@ нирование).

Переаминирование аминокислот — реакция,

вкоторой происходит обмен аминогруппы на кетог@ руппу между аминокислотой и кетокислотой.

Так, глутаминовая кислота, взаимодействуя с пировиноградной без промежуточного образова@

ния аммиака, превращается в α@кетоглутаровую, а пировиноградная — в аланин.

Ферменты, катализирующие эту реакцию, содер@ жатся в мышцах, мозге, сердце, печени главные из них — глутамат@пируваттрансаминаза и аспартат@пиру@ ваттрансаминаза. Кофермент трансаминаз — произ@ водное пиридоксаля (витамина В6) — пиридоксаль@